The blue light-dependent phosphorylation of the CCE domain determines the photosensitivity of Arabidopsis CRY2.
The blue light-dependent phosphorylation of the CCE domain determines the photosensitivity of Arabidopsis CRY2.
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DOI：
10.1016/j.molp.2015.03.005
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发表时间：
2015-04
期刊：
影响因子：
27.5
通讯作者：
Lin C
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wang Q;Barshop WD;Bian M;Vashisht AA;He R;Yu X;Liu B;Nguyen P;Liu X;Zhao X;Wohlschlegel JA;Lin C
拟南芥隐花色素2（Arabidopsis cryptochrome 2，BCR2）是一种蓝光受体，它介导光抑制下胚轴伸长和长日照促进成花。已知BMP2经历蓝光依赖性磷酸化，其被认为在BMP2的功能中起调节作用。我们在这里报告的生化和遗传学研究的p53 2磷酸化。使用质谱分析，我们确定了至少三个丝氨酸残基的CCE结构域的拟南芥幼苗中进行蓝光依赖性磷酸化的S588，S599和S605。一项研究的丝氨酸取代突变的CCE结构域中的CCR2表明，CCR2包含两种类型的磷酸化的CCE结构域，一个在丝氨酸簇，导致电泳迁移率上移和其他以外的丝氨酸簇，似乎不引起迁移率上移。我们发现，丝氨酸簇内外的丝氨酸残基突变减少了蓝光依赖性的p53 2磷酸化，降解和生理活性。这些结果支持了这样的假设，即蓝光依赖的CCE结构域的磷酸化决定了光敏感性的拟南芥p12。这项研究首次确定了从植物中纯化的隐花色素蛋白的光依赖性磷酸化位点。使用转基因的方法，它也证明了一些有趣的生物化学和功能特性的蓝光依赖磷酸化的植物隐花色素感光体。
Arabidopsis cryptochrome 2 (CRY2) is a blue light receptor that mediates light inhibition of hypocotyl elongation and long-day promotion of floral initiation. CRY2 is known to undergo blue light-dependent phosphorylation, which is believed to serve regulatory roles in the function of CRY2. We report here a biochemical and genetics study of CRY2 phosphorylation. Using mass spectrometry analysis, we identified at least three serine residues in the CCE domain of CRY2 (S588, S599, and S605) that undergo blue light-dependent phosphorylation in Arabidopsis seedlings. A study of serine-substitution mutations of the CCE domain of CRY2 demonstrates that CRY2 contains two types of phosphorylation in the CCE domain, one in the serine cluster that cause electrophoretic mobility upshift and the other outside of the serine cluster that do not seem to cause mobility upshift. We showed that mutations in the serine residues within and outside of the serine cluster diminished blue light-dependent CRY2 phosphorylation, degradation, and physiological activities. These results support the hypothesis that blue light-dependent phosphorylation of the CCE domain determines the photosensitivity of Arabidopsis CRY2. This study identified, for the first time, light-dependent phosphorylation sites of a cryptochrome protein purified from plants. Using the transgenic approach, it also demonstrated a number of interesting biochemical and functional features of the blue light-dependent phosphorylation of a plant cryptochrome photoreceptor.
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多种 bHLH 蛋白形成异二聚体，介导拟南芥开花时间的 CRY2 依赖性调节。
影响因子：
4.5
作者：
Liu Y;Li X;Li K;Liu H;Lin C
通讯作者：
Lin C
DOI：
10.1074/mcp.m111.011015
发表时间：
2011-09
期刊：
Molecular & cellular proteomics : MCP
影响因子：
--
作者：
Michalski A;Damoc E;Hauschild JP;Lange O;Wieghaus A;Makarov A;Nagaraj N;Cox J;Mann M;Horning S
通讯作者：
Horning S
DOI：
10.1073/pnas.95.5.2686
发表时间：
1998-03-03
影响因子：
11.1
作者：
Lin, CT;Yang, HY;Cashmore, AR
通讯作者：
Cashmore, AR
影响因子：
56.9
作者：
Liu, Hongtao;Yu, Xuhong;Lin, Chentao
通讯作者：
Lin, Chentao
影响因子：
5.3
作者：
Chaves, I;Yagita, K;Tamanini, F
通讯作者：
Tamanini, F