BAG3 directly associates with guanine nucleotide exchange factor of Rap1, PDZGEF2, and regulates cell adhesion.
BAG3 directly associates with guanine nucleotide exchange factor of Rap1, PDZGEF2, and regulates cell adhesion.
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DOI：
10.1016/j.bbrc.2010.08.092
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发表时间：
2010-09-24
影响因子：
3.1
通讯作者：
Takayama S
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Iwasaki M;Tanaka R;Hishiya A;Homma S;Reed JC;Takayama S
BAG3是Hsc70结合的辅伴蛋白BAG家族的成员之一，在肌动蛋白的组织、细胞黏附、细胞运动和肿瘤转移中起着重要的调节作用。含鸟嘌呤核苷酸交换因子2(PDZGEF2)的PDZ结构域被克隆为BAG3相互作用蛋白。PDZGEF2可诱导RAP1活化，增加整合素介导的细胞黏附。PDZGEF2 C末端的PPDY基序在体内外与BAG3的WW结构域结合。缺失WW结构域的BAG3缺失突变体失去了细胞黏附和运动活性。PDZGEF2基因敲除导致细胞在纤维连接蛋白涂层平板上的黏附丧失，而BAG3的过表达增加了COS7细胞的黏附，但对PDZGEF2基因敲除的细胞没有影响，这表明PDZGEF2是BAG3调节细胞黏附的关键伙伴。
BAG3, a member of the Hsc70 binding co-chaperone BAG-family proteins, has critical roles in regulating actin organization, cell adhesion, cell motility and tumor metastasis. The PDZ domain containing Guanine Nucleotide Exchange Factor 2 (PDZGEF2) was cloned as a BAG3 interacting protein. PDZGEF2 induces activation of Rap1 and increases integrin mediated cell adhesion. The PPDY motif at the C-terminus of PDZGEF2 binds to the WW domain of BAG3 in vitro and in vivo. BAG3 deletion mutant lacking the WW domain lose its cell adhesion and motility activity. Gene knockdown of PDZGEF2 leads to the loss of cell adhesion on fibronectin-coated plates while BAG3 overexpression increases cell adhesion in Cos7 cells, but not in PDZGEF2 gene knockdown cells indicating that PDZGEF2 is a critical partner for BAG3 in regulating cell adhesion.
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DOI：
10.1006/bbrc.1999.1619
发表时间：
1999-11-11
影响因子：
3.1
作者：
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通讯作者：
Takai, Y