Enhanced casein kinase II activity during mouse embryogenesis. Identification of a 110-kDa phosphoprotein as the major phosphorylation product in mouse embryos and Krebs II mouse ascites tumor cells.
Enhanced casein kinase II activity during mouse embryogenesis. Identification of a 110-kDa phosphoprotein as the major phosphorylation product in mouse embryos and Krebs II mouse ascites tumor cells.
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小鼠胚胎发生过程中酪蛋白激酶 II 活性增强。
DOI：
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发表时间：
1986
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
OlafâG. Issinger
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Helge R. Schneider;Gerd H. Reichert;OlafâG. Issinger
使用不同发育阶段的小鼠胚胎来研究蛋白激酶活性与正常胚胎发生的关系。发育中的小鼠胚胎中的酪蛋白激酶 II (CKII) 活性在妊娠第 12 天时增加了 3-4 倍。与 CKII 活性一起，观察到 110-kDa 蛋白质的磷酸化增加。用肝素（CKII 活性的高度特异性抑制剂）处理胚胎提取物，导致 110-kDa 蛋白磷酸化急剧减少，表明该蛋白可能是 CKII 特异性底物。快速增殖的小鼠肿瘤细胞也表现出增强的 CKII 活性。在这里，110 kDa 的磷蛋白也是主要的磷酰基受体。部分蛋白水解消化表明两种蛋白质是相同的。测试的其他蛋白激酶（cAMP 和 cGMP 依赖性蛋白激酶）仅显示基础水平的酶活性，在所研究的胚胎发生的不同阶段中存在微小变化。
Mouse embryos at various stages of development were used to study the relationship of protein kinase activities with normal embryogenesis. Casein kinase II (CKII) activity in developing mouse embryos shows a 3-4-fold activity increase at day 12 of gestation. Together with the CKII activity, increased phosphorylation of a 110-kDa protein is observed. Treatment of the embryo extracts with heparin, a highly specific inhibitor of CKII activity, results in a drastic reduction of the 110-kDa protein phosphorylation indicating that the protein might be a CKII-specific substrate. Rapidly proliferating mouse tumour cells also show an enhanced CKII activity. Here too, a 110-kDa phosphoprotein was the major phosphoryl acceptor. Partial proteolytic digestion shows that both proteins are identical. Other protein kinases tested (cAMP- and cGMP-dependent protein kinases) only show a basal level of enzyme activity with minor alterations throughout the different stages of embryogenesis investigated.
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DOI：
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