The iterative gramicidin s thioesterase catalyzes peptide ligation and cyclization.
The iterative gramicidin s thioesterase catalyzes peptide ligation and cyclization.
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DOI：
10.1016/j.chembiol.2006.10.011
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发表时间：
2007-01
影响因子：
--
通讯作者：
Marahiel MA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hoyer KM;Mahlert C;Marahiel MA
在这里，我们提出了一个全面的体外表征切除的迭代，双模PCP-TE的短杆菌肽S合成酶GrsB，这是能够作为连接和环化催化剂。GrsB PCP-TE使用天然五肽基硫酯底物催化十肽内酰胺短杆菌肽S的二聚化和随后的形成。有趣的是，线性十肽基-SNAC作为酶依赖性中间体的检测支持体内迭代机制，其中两个五肽，一个作为酯结合到TE结构域的活性位点丝氨酸，第二个作为硫酯结合到相邻的泛-PCP，连接到十肽基-泛-PCP，其随后转移到相邻的TE结构域并环化。此外，GrsB PCP-TE可以处理不同的底物长度，不仅导致二聚化，而且导致三聚化和形成不同的环尺寸。
Here, we present a comprehensive in vitro characterization of the excised iterative, bimodular PCP-TE of the gramicidin S synthetase GrsB, which is able to act both as a ligation and a cyclization catalyst. Using the native pentapeptidyl-thioester substrates, GrsB PCP-TE catalyzes the dimerization and subsequent formation of the decapeptide lactam gramicidin S. Interestingly, the detection of linear decapeptidyl-SNAC as an enzyme-dependent intermediate supports the iterative mechanism in vivo, in which two pentapeptides, one bound as an ester to the active site serine of the TE domain and the second bound as a thioester to the adjacent pan-PCP, are ligated to a decapeptidyl-pan-PCP that subsequently transferred to the adjacent TE domain and cyclized. Moreover, GrsB PCP-TE can handle different substrates length, leading not only to dimerization, but also to trimerization and the formation of different ring sizes.
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