Flipping the Switch "On" for Aminoglycoside-Resistance Enzymes: The Mechanism Is Finally Revealed!
Flipping the Switch "On" for Aminoglycoside-Resistance Enzymes: The Mechanism Is Finally Revealed!
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打开氨基糖苷抗性酶的开关：机制终于揭晓！
DOI：
10.1016/j.str.2016.06.006
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发表时间：
2016
期刊：
影响因子：
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通讯作者：
Garneau-Tsodikova,Sylvie
中科院分区：
文献类型：
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作者：
Ngo,HuyX;Garneau-Tsodikova,Sylvie
在最近一期的《结构》杂志上，考德威尔等人（1999）发表了一篇关于结构的文章。（2016）确定了APH（2″）-Ia与氨基糖苷和核苷的各种组合的复合物的晶体结构，这令人信服地揭示了这种抗性酶的催化活性受到GTP三磷酸的构象变化的调节，这是一种以前未知的抗生素激酶机制。
In a recent issue ofStructure, Caldwell et al. (2016) determined crystal structures of APH(2″)-Ia in complex with various combinations of aminoglycosides and nucleosides, which compellingly revealed that the catalytic activity of this resistance enzyme is regulated by a conformational change of the triphosphate of GTP, a mechanism previously unknown for antibiotic kinases.