Zinc-finger BED domains drive the formation of the active Hermes transpososome by asymmetric DNA binding.
Zinc-finger BED domains drive the formation of the active Hermes transpososome by asymmetric DNA binding.
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DOI：
10.1038/s41467-023-40210-3
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发表时间：
2023-07-25
影响因子：
16.6
通讯作者：
Dyda, Fred
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lannes, Laurie;Furman, Christopher M. M.;Hickman, Alison B. B.;Dyda, Fred
Hermes DNA转座子是真核生物hAT超家族的成员，其转座酶形成环状二聚体四聚体。我们的研究结合了生化、晶体学、低温电镜和细胞内分析，表明全长Hermes八聚体通过三种二聚体的三个Hermes原聚体的多个BED结构域与其转座子左端广泛相互作用，解释了这种不寻常的高阶组装的作用。相比之下，右端根本没有绑定到BED域。因此，这项工作支持了一个模型，在这个模型中，Hermes聚合以收集足够的BED结构域，在丰富的基因组DNA中找到它的左端，促进随后与右端的相互作用。Hermes是真核生物hAT DNA转座子超家族的一员。其转座酶形成环状四聚体，提供足够数量的DNA结合BED结构域，定位其转座子左端在基因组DNA中的位置，并促进随后与右端的相互作用。
The Hermes DNA transposon is a member of the eukaryotic hAT superfamily, and its transposase forms a ring-shaped tetramer of dimers. Our investigation, combining biochemical, crystallography and cryo-electron microscopy, and in-cell assays, shows that the full-length Hermes octamer extensively interacts with its transposon left-end through multiple BED domains of three Hermes protomers contributed by three dimers explaining the role of the unusual higher-order assembly. By contrast, the right-end is bound to no BED domains at all. Thus, this work supports a model in which Hermes multimerizes to gather enough BED domains to find its left-end among the abundant genomic DNA, facilitating the subsequent interaction with the right-end. Hermes is a member of the eukaryotic hAT DNA transposon superfamily. Its transposase forms a ring-shaped tetramer of dimers to provide sufficient number of DNA binding BED domains to locate its transposon left-end in genomic DNA and facilitate the subsequent interaction with the right-end.
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