Development of stable phosphohistidine analogues.
Development of stable phosphohistidine analogues.
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DOI：
10.1021/ja104393t
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发表时间：
2010-10-20
影响因子：
15
通讯作者：
Muir, Tom W.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kee, Jung-Min;Villani, Bryeanna;Carpenter, Laura R.;Muir, Tom W.
蛋白质磷酸化是一种最常见和被广泛研究的翻译后修饰（PTMs）。与Ser， Thr和Tyr残基的o -磷酸化相比，我们对组氨酸磷酸化的了解相对有限，特别是在高等真核生物中，由于磷酸组氨酸（pHis）固有的不稳定性和异构性导致的技术困难。我们报道了设计和合成稳定和非异构的pHis类似物。这些pHis类似物已成功用于组蛋白H4的固相肽合成和半合成。值得注意的是，第一个特异性识别pHis的抗体是用合成的肽作为免疫原获得的。
Protein phosphorylation is one of the most common and extensively studied posttranslational modifications (PTMs). Compared to the O-phosphorylation of Ser, Thr, and Tyr residues, our understanding of histidine phosphorylation is relatively limited, particularly in higher eukaryotes, due to technical difficulties stemming from the intrinsic instability and isomerism of phosphohistidine (pHis). We report the design and synthesis of stable and nonisomerizable pHis analogues. These pHis analogues were successfully utilized in solid-phase peptide synthesis and semi-synthesis of histone H4. Significantly, the first antibody that specifically recognizes pHis was obtained using the synthetic peptide as the immunogen.
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