A server and database for dipole moments of proteins.
A server and database for dipole moments of proteins.
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DOI：
10.1093/nar/gkm307
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发表时间：
2007-07
影响因子：
14.9
通讯作者：
Sussman JL
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Felder CE;Prilusky J;Silman I;Sussman JL
Http://bip.weizmann.ac.il/dipol的互联网服务器计算任何3D蛋白质结构或其组成肽链的净电荷、偶极矩和平均半径，并显示叠加在蛋白质带状骨架上的偶极矢量。服务器还可以显示偶极和蛋白质中选定的氨基酸残基列表之间的角度。当检查∼12000个非同源PDB生物单元(双鱼组)的净电荷和偶极矩，以及它们独特的长度为50个残基或更长的链时，绝大多数电荷和偶极都落在非常窄的值范围内，长尾包含一些极端的异常值。一般来说，蛋白质的电荷或偶极矩与其结构或功能之间没有明显的关系，因此它的静电性质高度特定于特定的蛋白质，除了大多数具有非常大的正电荷或偶极的链与核糖体结合或与核酸相互作用。
An Internet server at http://bip.weizmann.ac.il/dipol calculates the net charge, dipole moment and mean radius of any 3D protein structure or its constituent peptide chains, and displays the dipole vector superimposed on a ribbon backbone of the protein. The server can also display the angle between the dipole and a selected list of amino acid residues in the protein. When the net charges and dipole moments of ∼12 000 non-homologous PDB biological units (PISCES set), and their unique chains of length 50 residues or longer, were examined, the great majority of both charges and dipoles fell into a very narrow range of values, with long extended tails containing a few extreme outliers. In general, there is no obvious relation between a protein's charge or dipole moment and its structure or function, so that its electrostatic properties are highly specific to the particular protein, except that the majority of chains with very large positive charges or dipoles bind to ribosomes or interact with nucleic acids.
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DOI：
10.1093/protein/11.6.415
发表时间：
1998-06-01
期刊：
PROTEIN ENGINEERING
影响因子：
--
作者：
Botti, SA;Felder, CE;Silman, I
通讯作者：
Silman, I
影响因子：
3.4
作者：
ANTOSIEWICZ, J;PORSCHKE, D
通讯作者：
PORSCHKE, D
DOI：
10.1073/pnas.90.11.5128
发表时间：
1993-06-01
影响因子：
11.1
作者：
RIPOLL, DR;FAERMAN, CH;SUSSMAN, JL
通讯作者：
SUSSMAN, JL
影响因子：
--
作者：
SITKOFF, D;SHARP, KA;HONIG, B
通讯作者：
HONIG, B
影响因子：
2.9
作者：
Felder, CE;Botti, SA;Sussman, JL
通讯作者：
Sussman, JL