NMR solution structure of the integral membrane enzyme DsbB: functional insights into DsbB-catalyzed disulfide bond formation.
NMR solution structure of the integral membrane enzyme DsbB: functional insights into DsbB-catalyzed disulfide bond formation.
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DOI：
10.1016/j.molcel.2008.08.028
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发表时间：
2008-09-26
期刊：
影响因子：
16
通讯作者：
Bushweller JH
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zhou Y;Cierpicki T;Jimenez RH;Lukasik SM;Ellena JF;Cafiso DS;Kadokura H;Beckwith J;Bushweller JH
我们描述了第一个NMR结构的多面体螺旋膜蛋白。DsbB是一种细菌细胞质膜蛋白，在二硫键形成中起关键作用。它使用膜包埋醌的氧化能力重新氧化DsbA（周质蛋白二硫化物氧化剂）。我们确定了催化中间体DsbB的环间二硫键形式的结构。结构和与底物DsbA和醌的相互作用的分析揭示了这些底物诱导的功能相关的变化。环间二硫键的结构，动力学测量和NMR化学位移的分析表明如何通过DsbB的电子运动从DsbA醌调节和促进。我们的研究结果表明，NMR的功能特性的多面体的整体膜蛋白的非凡的效用，并提供新的见解DsbB催化的机制。
We describe the first NMR structure of a polytopic helical membrane protein. DsbB, a bacterial cytoplasmic membrane protein, plays a key role in disulfide bond formation. It re-oxidizes DsbA, the periplasmic protein disulfide oxidant, using the oxidizing power of membrane-embedded quinones. We determined the structure of an inter-loop disulfide bond form of DsbB, an intermediate in catalysis. Analysis of the structure and interactions with substrates DsbA and quinone reveals functionally relevant changes induced by these substrates. Analysis of the structure, dynamics measurements, and NMR chemical shifts around the inter-loop disulfide bond suggest how electron movement from DsbA to quinone through DsbB is regulated and facilitated. Our results demonstrate the extraordinary utility of NMR for functional characterization of polytopic integral membrane proteins and provide novel insights into the mechanism of DsbB catalysis.
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发表时间：
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