Fluorescence characterization of denatured proteins.
Fluorescence characterization of denatured proteins.
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DOI：
10.1016/j.sbi.2008.06.008
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发表时间：
2008-08
影响因子：
6.8
通讯作者：
Rhoades, Elizabeth
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chen, Huimin;Rhoades, Elizabeth
未折叠状态的表征，而一个完整的理解蛋白质折叠的关键，本质上是困难的，由于结构的异质性和状态之间的动态交换。单分子或数十个分子的平衡荧光研究开始应用于未折叠蛋白质的研究。这些方法可以获得构象信息的个体亚群的分子在一个合奏，并测量动力学，而不需要同步的分子，这里强调的研究表明，这些技术的承诺，获得新的信息展开状态在体外和在更生理相关的环境。
Characterization of unfolded states, while critical to a complete understanding of protein folding, is inherently difficult due to structural heterogeneity and dynamic interchange between states. Equilibrium fluorescence studies of single molecules or tens of molecules are beginning to be applied to studies of unfolded proteins. These methods can obtain conformational information about individual subpopulations of molecules in an ensemble, and measure dynamics without the need for synchronizing the molecules, The studies highlighted here demonstrate the promise of these techniques for obtaining novel information about unfolded states in vitro and in more physiologically relevant milieu.
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DOI：
10.1073/pnas.96.3.893
发表时间：
1999-02-02
影响因子：
11.1
作者：
Ha, TJ;Ting, AY;Weiss, S
通讯作者：
Weiss, S
DOI：
10.1073/pnas.090104997
发表时间：
2000-05-09
影响因子：
11.1
作者：
Deniz, AA;Laurence, TA;Weiss, S
通讯作者：
Weiss, S
DOI：
10.1073/pnas.96.17.9597
发表时间：
1999-08-17
影响因子：
11.1
作者：
Bieri, O;Wirz, J;Kiefhaber, T
通讯作者：
Kiefhaber, T
DOI：
10.1073/pnas.0500127102
发表时间：
2005-02-15
影响因子：
11.1
作者：
Chattopadhyay, K;Elson, EL;Frieden, C
通讯作者：
Frieden, C
影响因子：
2.4
作者：
FORSTER, T
通讯作者：
FORSTER, T