RUI: Fundamental Processes of Protein Crystallization and acromolecular Assembly

RUI:蛋白质结晶和大分子组装的基本过程

基本信息

  • 批准号:
    9017563
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 11.94万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    美国
  • 项目类别:
    Standard Grant
  • 财政年份:
    1991
  • 资助国家:
    美国
  • 起止时间:
    1991-03-01 至 1994-08-31
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

The long term goal of this research is to understand the mechanisms by which ordered assemblies of biological macromolecules are formed. These symmetrical structures are made up of molecules having specific, repeated interactions with each other. They include both extended structures, such as cytoskeletal filaments and membrane photoreceptor arrays, and compact ones, such as nuclear pore complexes and viruses. They play crucial roles in cell morphology, motility, and other areas of cell function. The question to be investigated is: how do such ordered structures assemble themselves, i.e. how do the component molecules find their way to, recognize, and attach to specific sites? The more immediate aim is to apply the emerging technique of atomic force microscopy to a model self-assembling system, a three-dimensional protein crystal. Besides constituting a simple case of ordered assembly crystallization is generally the rate-limiting step in determining protein structure by X-ray diffraction. To develop rational guidelines for optimizing crystal growth, Dr. Durbin proposes to study the fundamental process of crystallization. Protein crystals have unique advantages for developing and applying methods of atomic force microscopy to imaging biological molecules and structures.
这项研究的长期目标是了解 生物有序组装的机制 形成了大分子。 这些对称结构是 由具有特定重复相互作用的分子组成 彼此之间 它们包括两种扩展结构,例如 作为细胞骨架丝和膜感光器阵列, 和致密的,如核孔复合体和病毒。 它们在细胞形态、运动性和其他方面起着至关重要的作用。 细胞功能区。 要调查的问题是: 这些有序的结构是如何组装的,即如何 组成分子是否找到了它们的方式,识别, 是否连接到特定站点? 更直接的目标是应用新兴的技术, 原子力显微镜的模型自组装系统, 三维蛋白质晶体。 除了构成一个 有序组装结晶的简单情况通常 在确定蛋白质结构的限速步骤, x射线衍射 制定合理的指导方针, 优化晶体生长,德宾博士建议研究 结晶的基本过程。 蛋白质晶体具有 开发和应用原子能方法的独特优势 力显微镜成像生物分子, 结构.

项目成果

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