Akkurate Ladungsdichtestudien von Proteinkristallen mit Hilfe der Maximum-Entropie-Methode

使用最大熵法精确研究蛋白质晶体的电荷密度

• 批准号: 164335540
• 负责人: Dr. Jeanette Held
• 金额: --
• 依托单位: Laboratorium für Kristallographie
• 依托单位国家: 德国
• 项目类别: Research Grants
• 财政年份: 2010
• 资助国家: 德国
• 起止时间: 2009-12-31 至 2015-12-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/164335540?language=en
• 关键词: Akkurate; Ladungsdichtestudien; von; Proteinkristallen; mit

Akkurate Ladungsdichten von Proteinen erlauben Untersuchungen von intra- und intermolekularen Wechselwirkungen wie beispielsweise Wasserstoffbrückenbindungen zwischen einem Protein und seinem Substrat oder Inhibitor. Die Maximum-Entropie-Methode (MEM) ergibt eine modell-unabhängige Beschreibung der Ladungsdichte und leidet nicht an korrelierten Parametern wie die Multipolmethode. Dadurch hat sie für große Moleküle wie Proteine das Potential, mehr Informationen als die Multipolmethode aus der Dichte zu ermitteln. Fehlordnungen von Lösungsmittel-Molekülen oder funktioneller Gruppen im Protein können mit der MEM aufgedeckt werden. Das Computerprogramm BayMEM wird benutzt, um die MEM an Röntgenbeugungsdaten von Proteinkristallen anzuwenden. Dazu werden bereits in der Literatur erschienene Beugungsdaten hoher Auflösung von Proteinen verwendet. Die Analyse der MEMDichten liefert die Atompositionen in der Elementarzelle sowie topologische und energetische Eigenschaften chemischer Bindungen und nicht-bindender Wechselwirkungen, welche für eine strukturelle und funktionelle Charakterisierung der Proteine relevant sind.

我们认为蛋白质在分子内和分子间的相互作用与蛋白质和底物或抑制剂的相互作用是一样的。最大熵法（MEM）是一种不依赖于多参数方法的拉氏模型，它不依赖于参数。尽管她对蛋白质的潜力有很大的贡献，但梅尔信息仍然是多种多样的方法。Fehlordnungen von Lösungsmittel-Molekülen oder funktioneller Gruppen im Protein können mit der MEM aufgedeckt韦尔登。BayMEM的计算机程序将被使用，该MEM将被用于蛋白质分析数据。大足韦尔登在文学上有着丰富的蛋白质来源的资料。Die Analyse der MEMDichten liefert die Atompositionen in der Elementarzelle sowie topologische und energetische Eigenschaften chemischer Bindungen und nicht-binder Wechselenchkungen，welche für eine strukturelle und funktionelle Charakterisierung der Proteine relevant sind.