Akkurate Ladungsdichtestudien von Proteinkristallen mit Hilfe der Maximum-Entropie-Methode

蛋白质与分子内和分子间的相互作用的解释是蛋白质和底物或抑制剂之间的相互作用。最大熵方法 (MEM) 是一种基于多重方法的模型描述方法和相关参数。蛋白质的潜力是大分子的基础，它是多种方法的信息。蛋白质分子的功能是通过 MEM 来实现的。 Das Computerprogramm BayMEM wird benutzt, um die MEM an Röntgenbeugungsdaten von Proteinkristallen anzuwenden. Dazu werden bereits in der Literatur erschienene Beugungsdaten hoher Auflösung von Proteinen verwendet。 MEMDichten 分析原子位置在拓扑结构和能量特征化学结合和非结合韦克塞尔维克根，以及与蛋白质相关的结构和功能特性。

Akkurate Ladungsdichten von Proteinen erlauben Untersuchungen von intra- und intermolekularen Wechselwirkungen wie beispielsweise Wasserstoffbrückenbindungen zwischen einem Protein und seinem Substrat oder Inhibitor. Die Maximum-Entropie-Methode (MEM) ergibt eine modell-unabhängige Beschreibung der Ladungsdichte und leidet nicht an korrelierten Parametern wie die Multipolmethode. Dadurch hat sie für große Moleküle wie Proteine das Potential, mehr Informationen als die Multipolmethode aus der Dichte zu ermitteln. Fehlordnungen von Lösungsmittel-Molekülen oder funktioneller Gruppen im Protein können mit der MEM aufgedeckt werden. Das Computerprogramm BayMEM wird benutzt, um die MEM an Röntgenbeugungsdaten von Proteinkristallen anzuwenden. Dazu werden bereits in der Literatur erschienene Beugungsdaten hoher Auflösung von Proteinen verwendet. Die Analyse der MEMDichten liefert die Atompositionen in der Elementarzelle sowie topologische und energetische Eigenschaften chemischer Bindungen und nicht-bindender Wechselwirkungen, welche für eine strukturelle und funktionelle Charakterisierung der Proteine relevant sind.