Funktion glykolytischer Enzyme von Mycoplasma pneumoniae in der Wirt-Erreger-Interaktion

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Mycoplasma pneumoniae (M.p.) ist nach Streptococcus pneumoniae und Haemophilus Influenzae dritthäufigster Erreger von ambulant erworbenen Pneumonien. Endemisch auftretende kleinräumige Ausbrüche und europaweite Epidemien begründen das Interesse, die Mechanismen zu verstehen, die der Interaktion zwischen M.p. und dem einzigen natürlichen Wirt, dem Menschen, zugrunde liegen. Dabei begrenzt das reduzierte Genom der Mykoplasmen sowohl die zur Verfügung stehenden Stoffwechselwege als auch das Repertoire der durch den Erreger ausgeprägten Pathogenitätsfaktoren. In diesem Zusammenhang sind neben dem komplexen Adhäsionsapparat und dem CARDS-Zytotoxin des Bakteriums glykolytische Enzyme potentielle Kandidaten. Diese Enzyme können sich durch eine duale Funktion auszeichnen. Zusätzlich zu ihrer Rolle in den im Zytosol ablaufenden Stoffwechselprozessen werden nach Transport an die Zelloberfläche Wechselwirkungen mit Komponenten der humanen extrazellularen Matrix beschrieben. Der Mechanismus ermöglicht es den Mykoplasmen, die begrenzte Proteinausstattung effektiv einzusetzen. Im vorliegenden Projekt ist geplant, Enzyme der Glykolyse in M.p. hinsichtlich ihrer Rolle in der Auseinandersetzung des Erregers mit dem Menschen zu charakterisieren. Besondere Bedeutung besitzt dabei die vergleichende Untersuchung verschiedener glykolytischer Enzyme des Bakteriums, um erstmals Einblicke in das wahrscheinlich komplexe Netzwerk der Wechselwirkungen zu humanen extrazellulären Matrixproteinen zu gewinnen.