Coordination of protoporphyrin IX-iron-complexes to hem-regulated proteins studied by EPR-spectroscopy and X-ray crystallography (C08)

通过 EPR 光谱和 X 射线晶体学研究原卟啉 IX-铁复合物与血红蛋白调节蛋白的配位 (C08)

• 批准号: 228621894
• 金额: --
• 依托单位: Clausius-Institut für Physikalische und Theoretische Chemie
• 依托单位国家: 德国
• 项目类别: Collaborative Research Centres
• 财政年份: 2013
• 资助国家: 德国
• 起止时间: 2012-12-31 至 2016-12-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/228621894?language=en
• 关键词: Coordination; protoporphyrin; IX; iron; complexes

To finalize our comprehensive physicochemical database of heme regulatory motifs (HRM) in bacteri-al proteins, Tyr-based HRM peptides will be synthesized and their complexes with the spin center heme will be analyzed by various spectroscopic methods, primarily UV/vis- and EPR-spectroscopy. It will be the main goal of C8 to unravel the molecular and functional details of regulatory heme-protein interactions. In the last funding period, we have successfully identified, produced and purified heme-regulated bacterial proteins. Now we will use X-ray crystallography, PELDOR spectroscopy, peptide epitope scans, enzymatic assays and in vivo studies to focus on the question, how the interaction with the spin center heme tunes the function of our bacterial target proteins.

为了最终确定细菌蛋白中血红素调节基序 (HRM) 的综合理化数据库，将合成基于 Tyr 的 HRM 肽，并通过各种光谱方法（主要是紫外/可见光谱和 EPR 光谱）分析它们与旋转中心血红素的复合物。 C8 的主要目标是揭示调节血红素-蛋白质相互作用的分子和功能细节。在上一个资助期间，我们成功鉴定、生产和纯化了血红素调节的细菌蛋白。现在，我们将使用 X 射线晶体学、PELDOR 光谱、肽表位扫描、酶测定和体内研究来重点研究以下问题：与自旋中心血红素的相互作用如何调节细菌靶蛋白的功能。