RUI: Protein Tyrosine Oxidations to Maintain Cellular Redox State

RUI:蛋白质酪氨酸氧化维持细胞氧化还原状态

基本信息

  • 批准号:
    1709787
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 24.9万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    美国
  • 项目类别:
    Standard Grant
  • 财政年份:
    2017
  • 资助国家:
    美国
  • 起止时间:
    2017-09-01 至 2022-08-31
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

With this award, the Chemistry of Life Processes Program in the Chemistry Division is funding Dr. David Benson from Calvin College to investigate how and why some proteins become antioxidants. Antioxidants, in a variety of nutritionally valuable foods, are small molecules that get oxidized rather than cellular components such as proteins, membranes, or DNA. A new class of antioxidants-proteins modified to contain antioxidants while still being attached to the protein-dramatically decreases the oxidation of the modified protein. The experimental procedures will detail how these protein modifications form and function in minimizing oxygen addition to themselves or other proteins by using a variety of biochemical, ultraviolet absorbance, fluorescence, and mass spectrometric detection methods. This work will be performed while training undergraduates, at Calvin College and Grand Rapids Community College, on how to perform research in preparation for working in a highly skilled technical workforce. The findings of this work will contribute to better understanding the resilience of biological systems while also preparing the next generation of the scientific workforce.This work will focus on tyrosine post-translational modifications that can be reversibly oxidized under physiological conditions. These modified tyrosines are best known to participate in redox catalysis. The role of one modified tyrosine, 3'-(S-cysteinyl)-tyrosine (Cys-Tyr), will be studied in aerotolerance of a gut bacterium (Bacteroides fragilis), minimizing protein oxidation of a protein that regulates cellular cysteine concentrations (rat cysteine dioxyngease), and potentially modulating ubiquitination of proteins. A recently developed fluorescence assay will be used to rapidly determine Cys-Tyr reaction yield under a variety of conditions and correlate changes in protein function with Cys-Tyr formation. Due to the reversible oxidation chemistry displayed by Cys-Tyr, and other modified tyrosines, the hypothesis is that an anti-oxidant role for Cys-Tyr may be established. This role would be important as covalent-attachment localizes anti-oxidant function to a protein and provides a new protein function in response to oxidative stress.
有了这个奖项,化学部的生命过程计划的化学资助博士。来自卡尔文学院的大卫本森研究了一些蛋白质如何以及为什么成为抗氧化剂。抗氧化剂,在各种有营养价值的食物中,是被氧化的小分子,而不是细胞成分,如蛋白质,膜或DNA。 一种新的抗氧化剂--蛋白质被修饰成含有抗氧化剂,同时仍然附着在蛋白质上--大大降低了修饰蛋白质的氧化。实验程序将详细说明这些蛋白质修饰的形式和功能,通过使用各种生化,紫外吸收,荧光和质谱检测方法,最大限度地减少氧气添加到自己或其他蛋白质。这项工作将在培训本科生的同时进行,在卡尔文学院和大急流城社区学院,就如何进行研究,准备在一个高技能的技术劳动力。这项工作的发现将有助于更好地理解生物系统的弹性,同时也为下一代科学工作者做好准备。这项工作将重点关注在生理条件下可以可逆氧化的酪氨酸翻译后修饰。这些修饰的酪氨酸参与氧化还原催化是众所周知的。将研究一种修饰的酪氨酸,3 '-(S-cysteinyl)-酪氨酸(Cys-Tyr)在肠道细菌(脆弱拟杆菌)的耐氧性中的作用,使调节细胞半胱氨酸浓度的蛋白质(大鼠半胱氨酸二氧化酶)的蛋白质氧化最小化,并潜在地调节蛋白质的泛素化。最近开发的荧光测定法将用于在各种条件下快速测定Cys-Tyr反应产率,并将蛋白质功能的变化与Cys-Tyr形成相关联。由于Cys-Tyr和其他修饰的酪氨酸显示的可逆氧化化学,假设可以确定Cys-Tyr的抗氧化作用。这种作用将是重要的,因为共价连接将抗氧化功能定位于蛋白质,并提供了一种新的蛋白质功能,以响应氧化应激。

项目成果

期刊论文数量(1)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Protein oxidation involved in Cys-Tyr post-translational modification
  • DOI:
    10.1016/j.jinorgbio.2017.08.028
  • 发表时间:
    2017-11-01
  • 期刊:
  • 影响因子:
    3.9
  • 作者:
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  • 通讯作者:
    Benson, David E.
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