权益分类	功能权益	普通用户	{{item.name}}会员
{{category.name}}	{{benefitItem.name}}

Identification of D-amino acid metabolic pathways in hyperthermophile

超嗜热菌中 D-氨基酸代谢途径的鉴定

基本信息

批准号：
21K05348
负责人：
宮本哲也
金额：
$ 2.66万
依托单位：
Kitasato University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
财政年份：
2021
资助国家：
日本
起止时间：
2021-04-01 至 2024-03-31
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-21K05348/
关键词：
D-アミノ酸アミノ酸ラセマーゼアミノ酸アミノトランスフェラーゼ O-アセチルホモセリンスルフヒドラーゼ多機能型酵素超好熱菌 D-アミノ酸アミノトランスフェラーゼアセチルオルニチンアミノトランスフェラーゼ

项目摘要

本研究は、超好熱菌 Thermotoga maritima における新規のD-アミノ酸代謝経路を明らかとすることを目的として、推定アミノ酸代謝酵素の酵素学的機能解析により、D-アミノ酸代謝に関連する酵素を同定する。昨年度は、異なる3つの活性を有する、多機能型酵素アセチルオルニチンアミノトランスフェラーゼ及び新規のD-アミノ酸アミノトランスフェラーゼを同定した。本年度は、O-アセチルホモセリンスルフヒドラーゼと2種類の推定アミノ酸アミノトランスフェラーゼの機能解析を行なった。O-アセチルホモセリンスルフヒドラーゼは、L-メチオニン生合成経路においてO-アセチルホモセリンと硫化水素からホモシステインと酢酸を合成する反応を触媒する酵素である。T. maritima由来の本酵素は2種類のアミノ酸に対して、微弱なラセマーゼ活性を有することが明らかとなった。また、本酵素はL-システインに対してリアーゼ活性を示した。さらに、アミノ基ドナーとアクセプターの組み合わせによっては、アミノトランスフェラーゼ活性を示すことが明らかとなった。以上より、T. maritimaのO-アセチルホモセリンスルフヒドラーゼは、アミノ酸ラセマーゼ活性、L-システインリアーゼ活性、アミノ酸アミノトランスフェラーゼ活性を有する、多機能型アミノ酸代謝酵素であることを明らかにした。また、2種類の推定アミノ酸アミノトランスフェラーゼについては、アミノトランスフェラーゼ活性について、アミノ基ドナーおよびアミノ基アクセプターの特異性の解析、pH依存性、温度依存性の解析を行なった。現在、各酵素のラセマーゼ活性について検証を進めている。

In this study, a new rule of Thermotoga maritima acid generation was developed. The purpose of this study was to determine whether the enzyme was acid-producing enzyme. The enzyme enzyme was identified by enzyme analysis. Last year, the activity of the three compounds was determined in the same way as in the same way as in the previous year, in which the activities of various enzymes were detected. This year, we do not know how to solve the problem in the current year. This year, we do not know how to solve the problem. This year, we do not know how to solve the problem in the current year. The synthesis of water sulfide, water sulfide, oxalic acid, oxalic acid and sorbic acid. T. The origin of maritima is that the enzyme enzyme 2 is sensitive, and the weak enzyme activity is sensitive. The activity of this enzyme is shown by the activity of this enzyme. Please tell me that the information is not available in the system, and that the activity is displayed. The above compounds, T. maritima.O-compounds, antioxidants, enzymes, enzymes. In general, it is concluded that there are significant differences in the analysis of pH dependence, temperature dependence, temperature dependence and temperature dependence. At present, the activity of each enzyme is in progress.