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Identification of D-amino acid metabolic pathways in hyperthermophile

超嗜热菌中 D-氨基酸代谢途径的鉴定

基本信息

批准号：
21K05348
负责人：
宮本哲也
金额：
$ 2.66万
依托单位：
Kitasato University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
财政年份：
2021
资助国家：
日本
起止时间：
2021-04-01 至 2024-03-31
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-21K05348/
关键词：
D-アミノ酸アミノ酸ラセマーゼアミノ酸アミノトランスフェラーゼ O-アセチルホモセリンスルフヒドラーゼ多機能型酵素超好熱菌 D-アミノ酸アミノトランスフェラーゼアセチルオルニチンアミノトランスフェラーゼ

项目摘要

本研究は、超好熱菌 Thermotoga maritima における新規のD-アミノ酸代謝経路を明らかとすることを目的として、推定アミノ酸代謝酵素の酵素学的機能解析により、D-アミノ酸代謝に関連する酵素を同定する。昨年度は、異なる3つの活性を有する、多機能型酵素アセチルオルニチンアミノトランスフェラーゼ及び新規のD-アミノ酸アミノトランスフェラーゼを同定した。本年度は、O-アセチルホモセリンスルフヒドラーゼと2種類の推定アミノ酸アミノトランスフェラーゼの機能解析を行なった。O-アセチルホモセリンスルフヒドラーゼは、L-メチオニン生合成経路においてO-アセチルホモセリンと硫化水素からホモシステインと酢酸を合成する反応を触媒する酵素である。T. maritima由来の本酵素は2種類のアミノ酸に対して、微弱なラセマーゼ活性を有することが明らかとなった。また、本酵素はL-システインに対してリアーゼ活性を示した。さらに、アミノ基ドナーとアクセプターの組み合わせによっては、アミノトランスフェラーゼ活性を示すことが明らかとなった。以上より、T. maritimaのO-アセチルホモセリンスルフヒドラーゼは、アミノ酸ラセマーゼ活性、L-システインリアーゼ活性、アミノ酸アミノトランスフェラーゼ活性を有する、多機能型アミノ酸代謝酵素であることを明らかにした。また、2種類の推定アミノ酸アミノトランスフェラーゼについては、アミノトランスフェラーゼ活性について、アミノ基ドナーおよびアミノ基アクセプターの特異性の解析、pH依存性、温度依存性の解析を行なった。現在、各酵素のラセマーゼ活性について検証を進めている。

This study aimed to clarify the enzymatic function of the new enzyme involved in acid metabolism of Thermotoga maritima and identify the enzyme involved in acid metabolism. In the past year, the activity of different enzymes has been determined, and the multifunctional enzyme has been determined simultaneously with the new D-enzyme. This year, the O-R-R O-O-R-O-R-O-R- T. maritima is derived from two kinds of enzymes: This enzyme is called "L" and "L" is called "L". In addition to the above, it is also possible to use the following methods: Above, T. Maritima's O-ring enzyme activity, L-ring enzyme activity, multifunctional acid-metabolizing enzyme activity, etc. The analysis of specificity, pH dependence and temperature dependence of two kinds of presumptive loss of acid, loss of activity, loss of base, loss of base, loss of At present, the enzyme activity is not active, and the enzyme activity is not active.