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Elucidation of protein molecular basis in the information transmission mechanism of magnetoreception

阐明磁感受信息传递机制中的蛋白质分子基础

基本信息

批准号：
21K06093
负责人：
新井栄揮
金额：
$ 2.66万
依托单位：
National Institutes for Quantum Science and Technology
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
财政年份：
2021
资助国家：
日本
起止时间：
2021-04-01 至 2024-03-31
项目状态：
已结题

项目摘要

磁場の方位や強さを知覚する感覚である「磁覚」は、鳥類を始めとする多くの動物の行動（渡り・帰巣・採餌・繁殖等）に利用されている。近年の研究では、網膜細胞上の蛋白質クリプトクロム（CRY）が青色光受容時に量子磁気センサーとして機能しうることが明らかにされつつある。しかし、CRYと相互作用して磁場情報を神経系に伝達するCRY受容体、もしくは、CRYの磁場感受機能を補助するCRY受容体は特定されていない。本研究では、複数のCRY受容体候補蛋白質を調製し、磁場感受機能発揮時のCRYを認識するCRY受容体の特定を目指す。2022年度は、2021年度に作製に成功したヨーロッパコマドリ由来erCRY4とerCRY4受容体候補の一種である電位依存性カリウムチャンネルサブファミリーV細胞内ドメイン2（erKCNV2-2）の相互作用を精査した。リアルタイムPCRの技術を応用し、青色光照射下における①erCRY4単独、②erKCNV2-2単独、③erCRY4/erKCNV2-2混合液の熱安定性を評価した結果、③の熱転移温度は①よりも2℃程度、②よりも5℃程度、それぞれ上昇していた。この熱安定性の向上から、erCRY4とerKCNV2-2が青色光照射時に相互作用することが示唆された。一方、カワラバト由来clCRY4と相互作用することが明らかにされている鉄硫黄クラスター輸送蛋白質clISCA1は、erCRY4と混合しても熱転移温度の変化は0.3℃程度であった。この結果から、CRY4とISCA1は生物種を超えた交差反応を生じない可能性や、生物種によってCRY4受容体の種類が異なる可能性も明らかになった。更に、erCRY4とerKCNV2-2が相互作用することでerCRY4が多量体化する可能性を示すX線小角散乱(SAXS)の実験結果が得られており、現在詳細を解析中である。

The orientation of the magnetic field is known as the "magnetic field", and the birds are used for many animal actions (transportation, hunting, breeding, etc.). In recent years, the study of protein on retinal cells (CRY) has been carried out. CRY interaction and magnetic field information transmission CRY receptor specific This study aims to modulate multiple CRY receptor candidate proteins and understand the specificity of CRY receptors when magnetic field sensing functions are activated. In 2022 and 2021, we successfully conducted a detailed investigation of the potential dependence of one of the receptor candidates for erCRY4 and erCRY4 on the interaction between erCRY4 and erCRY4. The results of thermal stability evaluation of erCRY4/erKCNV2 -2 mixtures under cyan light irradiation showed that the temperature of thermal shift was about 2℃, 5℃, and increased. The thermal stability of the system is improved by the interaction of erCRY4 and erKCNV2 -2 with cyan light. One side, the origin of CRY4 interaction, the other side, the iron and sulfur transport protein clISCA1, CRY4, the mixture, the heat transfer temperature change to 0.3℃. CRY4 and ISCA1 are biological species, and CRY4 is a receptor species. In addition, erCRY4 and erKCNV2 -2 interact with each other, and the possibility of erCRY4 multi-volume transformation is shown in X-ray small angle scattering (SAXS).