Protein–protein interactions at the synapse monitored by quantitative protein cross-linking (A10)
通过定量蛋白质交联监测突触处的蛋白质-蛋白质相互作用 (A10)
基本信息
- 批准号:386932925
- 负责人:
- 金额:--
- 依托单位:
- 依托单位国家:德国
- 项目类别:Collaborative Research Centres
- 财政年份:2017
- 资助国家:德国
- 起止时间:2016-12-31 至 2020-12-31
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
State-of-the-art mass spectrometry (MS) makes possible the identification and quantification of cellular proteins, including the detailed analysis of post-translational modifications. MS has recently been combined with chemical cross-linking of proteins, with the purpose of identifying protein–protein contact sites. I now plan to extend cross-linking mass spectrometry to the investigation of protein interactions from native material. I will investigate isolated nerve terminals (synaptosomes) in resting and stimulated (K+/Ca2+ stimulation) states.
最先进的质谱(MS)技术使得细胞蛋白质的鉴定和定量成为可能,包括翻译后修饰的详细分析。MS最近已与蛋白质的化学交联结合,目的是鉴定蛋白质-蛋白质接触位点。我现在计划将交联质谱法扩展到研究天然物质中的蛋白质相互作用。我将研究孤立的神经末梢(突触体)在休息和刺激(K+/Ca 2+刺激)状态。
项目成果
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