ポルフィロモナスジンジバリスとグラム陽性口腔細菌との共凝集機序の解析

牙龈卟啉单胞菌与革兰氏阳性口腔菌共聚机制分析

• 批准号: 07672043
• 负责人: 雫石 聡
• 金额: $ 1.22万
• 依托单位: Osaka University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
• 财政年份: 1995
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 1995 至 无数据
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-07672043/
• 关键词: ポルフィロモナスジンジバリス; ストレプトコッカスオラーリス; 共凝集; 歯垢形成; アルギニン; 線毛; 特異的結合; リコビナントタンパク質

Porphyromonas gingivalis菌体表層に存在すると考えられるグラム陽性口腔細菌に対する共凝集素の分離を試みたところ、ゲルろ過クロマトグラフィーにおいて強い共凝集素活性を有する画分には、同菌の線毛が豊富に含まれていた。また精製線毛がP.gingivalisとStreptococcus oralis菌体との共凝集を完全に阻害するとともに、S.oralis菌体抽出物への高い結合能を有していたことから、線毛がS.oralis菌体表層に存在するタンパク質分子と結合することにより、共凝集素としての役割を果していることが示された。両菌の共凝集はL-アルギニンにより阻害をうけることは既に報告されているが、線毛による共凝集もL-アルギニンにより強い阻害をうけた。線毛タンパク質の共凝集に関与する領域を明らかにするために線毛のサブユニットであるフィンブリリンに対応するリコンビナント線毛とC末端側のアミノ酸51残基または72残基または72残基をもたないリコンビナント線毛、およびC末端側アミノ酸配列に対応するリコンビナントポリペプチドまたは合成ペピチドを用いた共凝集阻害実験から、線毛タンパク質アミノ酸1-337残基のうち、266-286残基に強い共凝集活性領域が認められるとともに、287-337残基にも活性領域が存在することが示された。これら活性領域は、既に我々が報告している線毛の唾液タンパク質との結合領域と合致しており、線毛を介したP.gingivalisの口腔内への付着機構の一端が明らかにされた。

Porphyromonas gingivalis has a strong co-lectin activity in the surface layer of oral bacteria. P. gingivalis and S.oralis bacterial extracts have high binding energy, indicating the presence of protein molecules in the surface layer of S.oralis. The co-aggregation of bacteria is reported in the report, and the co-aggregation is reported in the report. The protein of the C-terminal is 51 residues, and the protein of the C-terminal is 72 residues. A strong co-aggregation domain was identified for residues 1-337 and residues 266-286 of the C-terminal amino acid sequence. A strong co-aggregation domain was identified for residues 287-337 of the C-terminal amino acid sequence. The active domain is the same as the active domain. The active domain is the same as the active domain. The active domain is different from the active domain. The active domain is different from the active domain.