蛋白質結晶における全体振動と結晶水

蛋白质晶体中的整体振动和结晶水

• 批准号: 09261235
• 负责人: 占部 久子
• 金额: $ 1.02万
• 依托单位: Tokyo Kasei Gakuin University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
• 财政年份: 1997
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 1997 至 无数据
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-09261235/
• 关键词: 蛋白質結晶; 偏光ラマン散乱; 全体振動; 結晶水; リゾチーム; BPTI

蛋白質などの生体高分子の全体振動は、その分子の機能発現に係わっていると考えられている。この振動は、低振動数領域のラマン散乱や非弾性中性子散乱などで測られるが、エネルギー分解能が高いラマン散乱では、微細な差を検出できる。今年度は、リゾチームおよびBPTI結晶の偏光ラマンスペクトルを測定し、蛋白質による違い、偏光特性などを考察した。用いた試料は、各辺0.3mm以上の単結晶である。蛋白質には、200cm^<-1>以下の領域に、分子全体の振動に由来する複数の散乱ピークが存在する。リゾチーム正方晶の偏光ラマン測定により、それらは蛋白質分子内の振動であることが分かった(Urabe et al.,1998)。また、BPTI斜方晶の偏光測定から、スペクトル強度は結晶対称性より蛋白質分子の向きに依存することが示唆された。また、リゾチームとBPTIではスペクトルが異なる。従ってこれらのモードは、単独の蛋白質分子に由来すると結論された。リゾチームおよびBPTIのスペクトル(1〜250cm^<-1>)を、5つの減衰調和振動子と、2つの緩和モードの和でフィットさせた。大きさも形も異なる2つの蛋白質のスペクトルが、同じ関数で表されることから、ラマンスペクトルは蛋白質の部分的な構造(2次構造など)を反映している可能性も考えられる。この2つの蛋白質に関して、基準振動解析の結果との比較を行っている。一方、ラマンスペクトルに現れる緩和モードは、水分含有量を変えたときの強度変化から、結晶水に由来すると考えられる。リゾチーム結晶には、〜10^<-11>sと〜10^<-10>sの2つの緩和時間をもつ結晶水が存在することがわかった(Urabe et al.,1998)。BPTI結晶においては、リゾチームのそれぞれ1/2程度の2つの緩和時間が得られた。

The whole vibration of protein and living polymer is different, and the function of protein and living polymer is different. The vibration of the low frequency field is scattered, the neutral particle is scattered, the detection is high, the decomposition energy is high, the dispersion is fine, the detection is high. This year, the polarization characteristics of BPTI crystals were determined, and the polarization characteristics of proteins were investigated. Use medium sample, each side is more than 0.3mm, and the crystal is more than 0.3mm. The protein has a plurality of scattered particles in the region below 200 cm ^<-1>and the vibration origin of the whole molecule. The polarization of tetragonal crystals was determined by the method of molecular vibration analysis (Urabe et al., 1998)。Polarization measurements of BPTI rhombic crystals show that the intensity of crystals depends on the orientation of protein molecules. BPTI is not the same as BPTI. The results show that the protein molecules of the two species are related to each other. BPTI's selection (1 ~ 250cm^<-1>), 5's attenuation harmonic oscillator, 2's attenuation harmonic oscillator and 5's attenuation harmonic oscillator. The structure of the protein part (secondary structure) is reflected in the probability of the protein part being reflected in the protein part. 2. Protein analysis, baseline vibration analysis and comparison. The water content of the crystal water is changed. Crystallization time is ~ 10 <-11>^ s ~ 10 ^<-10>s and the relaxation time is ~ 10^ s (Urabe et al., 1998)。BPTI crystallizes in a 1/2 degree and 2 degrees of relaxation time.

项目成果

H.Urabe,Y.Sugawara,M.Ataka,A.Rupprecht: "Low-frequency Raman spectra of lysozume crystals and oriented DNA films:Dynamics of crystal water" Biophys.J.74(in press). (1998)

H.Urabe,Y.Sukawara,M.Ataka,A.Rupprecht：“溶菌晶体和定向 DNA 膜的低频拉曼光谱：结晶水动力学”Biophys.J.74（出版中）。