マダコ後唾腺から分泌されるペプチドおよび毒性タンパク質の構造と生物活性

普通章鱼后唾液腺分泌的肽和有毒蛋白的结构和生物活性

• 批准号: 13024274
• 负责人: 南方 宏之
• 金额: $ 2.37万
• 依托单位: Suntory Institute for Bioorganic Research
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
• 财政年份: 2001
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2001 至 2002
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-13024274/
• 关键词: Octopus vulgaris; 後唾腺; 生理活性ペブチド; タキキニン; 前駆体遺伝子クローニング; 毒性タンパク質; in situ hybridization; 生理活性ペプチド

マダコ後唾腺から単離した新奇タキキニン、OctTK-1と-IIの前駆体cDNAは、アミノ酸残基数87および92の前駆体タンパク質をコードしていた。分泌性ペプチドであることを示す疎水性アミノ酸を含むシグナル配列に続いて、N-末端側にプロセシングシグナルである塩基性アミノ酸-Lys-Arg-およびC-末端側にアミド化シグナルと塩基性アミノ酸-Gly-Arg-に挟まれた配列にOctTKを含んでいた。しかし、N-末端側に三残基の配列-Ser-Glu-Val-が挿入されていた。後唾腺抽出物中にSer-Glu-Val残基の付加したOctTKペプチド([SEV]OctTK)を痕跡程度にも検出することができなかった。OctTKは、塩基性アミノ酸-Lys-Arg-のC-末端側でプロセシングを受けた後、アミノペプチダーゼによってSer-Glu-Val配列が加水分解されて生成したものと考えられる。実際にOctTKのN-末端側のLys-Pro-Pro配列は、アミノペプチダーゼMやロイシンアミノペプチダーゼなどの非特異的アミノペプチダーゼによる加水分解に抵抗性を示した。これに比べて[SEV]OctTKはアミノペプチダーゼMで速やかに加水分解されてOctTKを生成した。OctTK遺伝子は、後唾腺のみに発現している。唾腺の分泌細胞はタイプAとBの二種の細胞で構成されているが、OctTK遺伝子は、タイプAの中の粘液分泌細胞に発現していることが分かった。このことからOctTKは、粘性の唾液に含まれて分泌されることが示された。OctTKをマウスに静脈注射すると著しい心泊抑制を引き起こし、呼吸停止から死に至らしめた。OctTKは、軟体動物や節足動物には効果を示さないことから、主に餌や天敵となる魚類に毒として働いていることが示唆された。

The precursor cDNA of OctTK-1 and OctTK-2 has 87 residues and 92 residues. Secretory molecules are expressed in the following ways: the amino acid sequence contains the amino acid sequence in the middle, the amino acid sequence in the N-terminal side, and the amino acid sequence in the C-terminal side. N-terminal trimer alignment-Ser-Glu-Val-was introduced. Ser-Glu-Val residues were detected in the postsalivary gland extract by the addition of [SEV]OctTK. OctTK is a basic amino acid, Lys-Arg-, and C-terminal amino acid sequence. In fact, the Lys-Pro-Pro alignment of OctTK on the N-terminal side shows that it is resistant to hydrolysis due to its non-specific properties. This is why OctTK is so easy to produce. OctTK gene, posterior salivary gland and heart appear. The secretory cells of salivary gland are composed of two kinds of cells: A and B. The secretory cells of salivary gland are composed of two kinds of cells: A and B. The secretory cells of salivary gland are composed of two kinds of cells: A and B. October 2010, Viscous Saliva Contained and Secreted. Oct. 10:00 p.m. - Oct. 2010: The first time I saw a fish, I saw a fish.

项目成果

N.Tsuruoka: "Collagenolytic serine-carboxyl proteinase from Alicyclobacillus sendaiensis strain NTAP-1 : purification, characterization, gene cloning, and heterologous expression"Appl.Environ.Microbiol.. 69・1. 162-169 (2003)

N.Tsuruoka：“来自仙台脂环酸芽孢杆菌菌株 NTAP-1 的胶原蛋白水解丝氨酸羧基蛋白酶：纯化、表征、基因克隆和异源表达”Appl.Environ.Microbiol.. 162-169 (2003)。

A.Kanda: "Novel tachykinins isolated from the posterior salivary gland of the cephalopod Octopus vulgarixs : epression and localization of the precursor gene"Peptide Science 2002(T.Yamada). 177-178 (2003)

A.Kanda：“从头足类章鱼后唾液腺中分离出的新型速激肽：前体基因的表达和定位”Peptide Science 2002（T.Yamada）。

T.Kawada: "A novel tachykinin-related peptide receptor. Sequence, genomic organization, and functional analysis"Eur.J.Biochem. 269・17. 4238-4246 (2002)

T.Kawada：“一种新型速激肽相关肽受体。序列、基因组组织和功能分析”Eur.J.Biochem 269・17（2002）。

A.Kanda: "Isolation and characterization of novel tachykinins from the posterior salivary gland of the common octopus Octopus vulgaris"Peptides. 24・1. 35-43 (2003)

A.Kanda：“普通章鱼后唾液腺中新型速激肽的分离和表征”肽 35-43 (2003)。

M.Ohtani: "Potent antagonistic action of synthetic analogues of APGWGNamide, an antagonist of molluscan neuropeptide APGWamide"Peptides. 23・5. 843-852 (2002)

M.Ohtani：“软体动物神经肽 APGWamide 的拮抗剂 APGWGNamide 的合成类似物的有效拮抗作用”肽 843-852 (2002)。