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水の代替物質トレハロースの作用機構から探る生体系における水の役割2

从水替代品海藻糖的作用机制探讨水在生物系统中的作用2

基本信息

批准号：
18031012
负责人：
櫻井実
金额：
$ 3.01万
依托单位：
Tokyo Institute of Technology
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
2006
资助国家：
日本
起止时间：
2006 至 2007
项目状态：
已结题

项目摘要

1.水中におけるトレハロースとベンゼンの相互作用を分子動力学シミュレーション(MD)により、調べた。具体的には、トレハロースとベンゼンの質量中心間距離を反応座標にとり自由エネルギー変化を算出した。その結果、質量中心間距離R=5.2Å付近に極小値が見出された。ついで、極小点におけるトレハロースに対するベンゼンの相対的配向を解析したところ、ベンゼンはトレハロースの上部(exocyclic methylene基の存在する側)と相互作用することが判明した。一方、トレハロース1分子水溶液に対するMDの解析から、トレハロースは、下部ではよく水和されているのに対し、上部では水和されにくい部分があることがわかった。このことから、ベンゼンは脱水和のペナルティを最小にする経路でトレハロースに接近し結合すると結論した。このような水和ポケットは、α,α-1,1-グリコシド結合の剛直性から生ずることから、ベンゼンとの錯体形成は他の糖では起こらないことも説明できた。2.LEA蛋白質の構造と機能の関係を調べるため、ネムリユスリカ由来のPvLEA2とモデルペプチドを用いた実験を行った。その結果、乾燥状態ではPvLEA2はαヘリックス構造をとること、また、ナトリヴムイオンの共存はこのαヘリックスの形成を妨げないがモカルシウムイオンの場合は著しく阻害することが判明した。モデルペプチドを用いた実験では、カゼイン水溶液の乾燥→再水和過程で起こる凝集に対し、モデルペプチドの添加がどのような影響を与えるかを調べた。その結果、低濃度では凝集を促進するが、高濃度では天然のLEAと同等な抑制作用を示すことが判明した。水溶液中では無構造であるが乾燥すると構造化するという、LEA蛋白質の特異な性質を解明するため、レプリカ交換分子動力学計算を行った。その結果、LEA蛋白質の11mer繰り返しモチーフ2個から成るペプチドは、真空中(乾燥状態に相当)においてαヘリックスが最安定構造であることが確かめられた。

1. Molecular dynamics (MD) is a molecular dynamics model for the interaction between water and organic matter. The distance between the centers of mass of the concrete is calculated from the coordinates of the mass center. As a result, the distance between mass centers R=5.2 is close to the minimum value. The orientation of the phase is analyzed and the interaction between the phase and the upper part of the phase is identified. One side, the other side. This is the first time that we've had a chance to get close to each other, and we've had a chance to get close to each other. The water and the sugar are mixed, α,α-1,1-linked, and the rigidity of the combination is changed. 2. The relationship between structure and function of LEA protein is regulated by PvLEA2 and its application. As a result, PvLEA2 in the dry state has been found to be resistant to the formation of alpha shift in the alpha shift structure. In the process of drying, rehydration and hydration of aqueous solution, aggregation and addition of water are regulated. The results showed that aggregation was promoted at low concentrations and inhibited at high concentrations. Molecular dynamics calculation of LEA protein in aqueous solution As a result, the 11mer of LEA protein is stable in vacuum (dry state).