異環境生物のエネルギー
外星生物的能量
基本信息
- 批准号:63617003
- 负责人:
- 金额:$ 21.82万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
- 财政年份:1988
- 资助国家:日本
- 起止时间:1988 至 无数据
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
この研究では、異常に極端な環境に生息する微生物が工夫/改変して持つ独持のエネルギー転換系の構造と作動機作を解明することと、これを通して常環境の生物のエネルギー転換系についての理解を深めることを目的とする。本年度研究結果抜粋:高度好塩性古細菌ハロバクテリアの新種からバクテリオロドプシンと異なる光駆動H^+ポンプを発見し、アーキロドプシンと命名した。この新レチナールタンパク質の遺伝子をクローン化し、DNA塩基配列/アミノ酸配列を決めたところ、バクテリオロドプシンとの相同性は全体で60%弱、ヘリックス構造の部分で90%強であった。これらの結果から、ポンプタンパク質の必須立体構造についての多くの示唆を得た。好酸好熱性古細菌スルホロブスのATPアーゼ配列の相同性は液胞のV型ATPアーゼと高く、ミトコンドリアのF型ATPアーゼとは低くて、前年度に免疫交差反応で得た知見を支持した。好酸性鉄酸化細菌から、pH3でも自酸化能を示さない特異なcytC552を単離した。これとシトクロム酸化酵素との反応の至適pHも3.5であった。このような酵素の性状を与えるタンパク質の構造は興味深い。H^+に代えてNa^+を用いる系については、海洋細菌でNa^+排出型呼吸鎖の普遍的存在を示し、腸炎ビブリオでNa^+濃度パルスによるATP合成(新しいNa^+輸送型ATPアーゼの存在)を確認した。好アルカリ性菌で、Na^+駆動型ベン毛モーターの特異性阻害剤としてフェナミルを見出し、モーター結合膜の内外にNa^+結合部位があることを示した。本年度の研究は全般的には順調に進捗し、いくつかの新展開が期待できる。相互の連携、共同研究体性などをさらに強化して、より一層の成果増大をはかる。
This study aims to clarify the structure and motivation of microbial life in extreme environments and to understand the structure and motivation of microbial life in extreme environments. The results of this year's research show that highly benign archaea are new species, new species The identity of the new DNA sequence is 60% weak and 90% strong in the whole DNA sequence. The results of this study are as follows: 1. The quality of the material must be three-dimensional structure. 2. The quality of the material must be three-dimensional structure. The similarity of ATP distribution in acid-friendly and thermophilic archaea is supported by the knowledge that V-type ATP distribution in cells is high and F-type ATP distribution in cells is low. Acid-rich ferro bacteria, pH3, self-acidification ability, specific cyt C 552 The pH value of the enzyme is 3.5. The enzyme properties and the structure of the enzyme are very interesting. The existence of Na ^+-expelling respiratory locks in marine bacteria was confirmed, and ATP synthesis (the existence of Na^+-transporting ATP) was confirmed. The Na ^+ binding sites inside and outside of the membrane are shown as specific inhibitors of Na^+-activated bacteria. This year's research is in full swing, and new developments are expected. Mutual cooperation, joint research, strengthening, and increasing achievements
项目成果
期刊论文数量(48)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
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