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コアフコース合成酵素FUT8の新規機能制御メカニズムの解明

阐明核心岩藻糖合酶FUT8的新型功能调节机制

基本信息

批准号：
22KJ1502
负责人：
富田晟太
金额：
$ 1.6万
依托单位：
Gifu University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
财政年份：
2023
资助国家：
日本
起止时间：
2023-03-08 至 2025-03-31
项目状态：
未结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-22KJ1502/
关键词：
OSTサブユニット

项目摘要

本研究では、糖転移酵素FUT8の機能制御メカニズムの解明を目的とし、特にオリゴ糖転移酵素 (Oligosaccharyltransferase: OST)サブユニットによりFUT8の機能が制御される分子メカニズムに着目している。令和４年度では、ノックダウン実験や免疫沈降、Native-PAGEにより、FUT8の活性を制御するOSTサブユニットと、FUT8と結合するOSTサブユニットの同定を行った。その結果、OSTの12種類のサブユニットの中で、Ribophorin (RPN) 1とRPN2がFUT8の酵素活性を正に制御することが分かった。また、結合に関しては、OSTサブユニットであるSTT3A, STT3B, KCP2, RPN1, OST48がFUT8と結合することが分かった。加えて、OSTサブユニットとFUT8の詳細な結合様式を明らかにするため、FUT8の特定のドメインを除いた変異体を用いてOSTとの結合を調べたところ、FUT8のStem領域がRPN1との結合に必要であることが明らかになった。また、それに派生する研究として、これまで不明であったFUT8のStem領域の機能についての解析を行い、本領域が、酵素活性そのものには必要ない一方、FUT8の多量体化に必須であることを明らかにした。以上の結果は、下記の論文と3つの学会で報告した (Tomida S. et al., JBC, 2022)。

In this study, glucose transfer enzyme (FUT8) can be used to control glucose transfer enzyme (Oligosaccharyltransferase: OST), glucose transfer enzyme (Glycosyltransferase), glucose transfer enzyme (Glycosyltransferase). In this study, Glycosyltransferase (Glycosyltransferase) and Glycosyltransferase (Glycosyltransferase) can be used to control target molecules. Make sure that the immune precipitation, Native-PAGE activity, FUT8 activity and the combination of FUT8 and FUT8 are the same as those of the year 4, year, year and year. The results showed that OST 12, Ribophorin (RPN) 1, RPN2 FUT8 enzyme activity assay were used to control the enzyme activity. The combination of STT3A, STT3B, KCP2, RPN1, OST48, FUT8, and the combination of, KCP2, FUT8, and so on, can be divided into two groups. In addition, the combination of OST, OST, and RPN1 devices shows that the information is correct, that the specific information of FUT8 is correct, that the data is removed by using the combination of OST and Stem, and that the necessary information is obtained by combining the necessary information. In the field of FUT8, it is necessary to analyze the field, domain, enzyme activity, activity The results above and the following article 3 will help you to review your report (Tomida S. et al., JBC, 2022).