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食品の品質変換プロセスにおける栄養機能及び嗜好特性の改変

食品品质转化过程中营养功能和适口特性的改变

基本信息

批准号：
60216015
负责人：
安本教傳
金额：
$ 0.77万
依托单位：
Kyoto University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Special Project Research
财政年份：
1985
资助国家：
日本
起止时间：
1985 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

食品加工技術の発達に伴ない、食品素材は従来の加工技術では想像もできない条件下に曝されることになった。その結果、食品加工プロセスの影響を特に受けやすいタンパク質においては、アミノ酸側鎖が修飾を受けることが多くなった。中でも、反応性に富んだε-アミノ基が関係したイソペプチド結合の生成は、それが難消化性であるが故に、必須アミノ酸であるリジンの栄養有効性に危惧を抱かせている。本研究では、食品加工時に生成する難消化性分子間架橋構造であるイソペプチド結合を有するタンパク質の分解を目的として、ε-(γ-グルタミル)リジン(以下ε-γ-GLと略す)結合分解酵素(系)の検索を行った。動物の各種臓器、微生物菌体及び市販酵素について検討した結果、豚腎ホモジネート及びナイロンオリゴマー資化性バクテリアFlavobacterium属KI-72にε-γ-GL結合分解活性が認められた。それぞれについて、ε-γ-GLからの反応生成物を調べた結果、豚腎の酵素は特異性既知のγ-グルタミルアミンシクロトランスフェラーゼであるが、Flavobacterium酵素はε-γ-GLをリジンとグルタミン酸に加水分解する、全く新しい酵素(系)であることが判明した。このFlavofacterium酵素を約31倍に部分精製し、その酵素的諸性質を調べた。本酵素の分子量は約14万、合成基質ε-γ-GLに対する反応の至適pHは7.5前後、至適温度は37℃付近にあった。また反応系にATP及びMg【Cl_2】を加えると、反応速度は約2倍に増加した。部分精製酵素を、分子内にε-γ-GL結合を導入した不溶性フィブリン及びその人工消化物に作用させたところ、タンパク質分子内では約8%、ペプシン消化後は18%、ペプシン-パンクレアチン消化後は38%のε-γ-GL結合を分解することができた。不溶性タンパク質から消化が進み、ある程度のサイズにまで切断されたペプチド形態の基質になるにつれ、順次作用しやすくなるものと考えられる。

Food processing technology development, food raw materials and processing technology to imagine the conditions of exposure As a result, food processing is especially affected by the quality of the product, and the acid side lock is affected by the modification. In addition, it is necessary to maintain the stability of the food in the presence of acid. In this study, we investigated the molecular bridging structure that is difficult to digest during food processing. The structure of the molecular bridging structure can be used to bind to the enzyme system. The results of various animal organs, microbial cells and enzyme tests showed that the enzyme activity of the kidney and the enzyme activity of the enzyme of the kidney belong to KI-72, and ε-γ-GL binding decomposition activity is recognized. For example, the results of modulation of reaction products of ε-γ-GL, the specificity of kidney enzymes, the known γ-GL, the hydrolysis of acids by Flavobacterium enzymes, and the identification of novel enzymes (systems). The Flavobacterium enzyme is about 31 times more refined and the properties of the enzyme are regulated. The molecular weight of this enzyme is about 140,000. The optimum pH for synthesis of ε-γ-GL is about 7.5 and the optimum temperature is about 37℃. ATP and Mg [Cl_2] in the reaction system increased, and the reaction speed increased by about 2 times Part of the purified enzyme, intramolecular ε-γ-GL binding is introduced, insoluble protein and other artificial digests are used, and the protein is reduced to about 8%, 18% and 38% after digestion, respectively. Insoluble substances are digested to a certain extent, and the substrate is cut off.