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ピリドキサ-ル酵素モデルの研究

吡哆醛酶模型研究

基本信息

批准号：
03671031
负责人：
松島美一
金额：
$ 1.28万
依托单位：
Kyoritsu University of Pharmacy
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
财政年份：
1991
资助国家：
日本
起止时间：
1991 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

ピリドキサ-ルを補酵素とする酵素は溶液環境の変化や酵素反応の進行に伴い、吸収およびけい光スペクトルが多様に変化する。研究代表者はそれが補講素部分の化学構造変化を反映しているものと考え、補講素またはその類似体の化学修飾により種々の状態の酵素と同じ吸収スペクトルの化学種を生成させ、このモデルにより酵素の静的状態および不安定中間体を含む動的状態の活性部分の構造を解明してきた。従来の研究である種の金属錯体がthe key intermediateと言われる酵素不安定中間体と同じ吸収スペクトルを示し、そのモデル化学種となる可能性を見いだした。今回の研究では、これら錯体および関連の化学種について吸収、けい光スペクトルおよび生成消失の動力学を測定し、静的状態の吸収スペクトルモデルと合わせて、酵素活性中心の解明を目的とした。基質が存在しない時の酵素のモデルであるピリドキサ-ルおよびピリドキサミンのシッフ塩基について種々の溶存状態および他物質との会合状態での吸収およびけい光スペクトルを測定し、分子の構造や環境とスペクトル、生成反応平衡の関係を調べた。アルコ-ル性溶媒中では、ピリドキサ-ルはアミノ酸やアミンと容易にアルジミン型シッフ塩基を生成した。しかし、シッフ塩基生成反応の動力学デ-タは再現性が悪かった。これは、ピリドキサ-ルとアルコ-ルのアセタ-ル生成によることを証明した。また、当初の計画通り、各種の金属A1(III)およびランタノイドキレ-ト、Cu(II)混合配位子錯体として準安定化させたキノイド分子についても核種のスペクトル測定を行った。報告された酵素の吸収およびけい光デ-タを結果と比較し、この錯体は酵素の活性中心の構造を忠実に再現できる良いモデルであると結論した。

The enzyme changes the environment of the solution, the enzyme reaction, the absorption of light, and the multi-reaction. The research representatives explained the structure of the active part of the enzyme, the state of the enzyme, the formation of the chemical species, the state of the enzyme, the state of the unstable intermediate and the state of the active part. Recent studies have shown that metal complexes of these species are the key intermediate and that the possibility of enzyme instability intermediates and chemical species is high. This study is aimed at determining the kinetics of absorption, absorption, formation and disappearance of chemical species, absorption of chemical species, and elucidation of enzyme activity centers In the presence of a substrate, the enzyme's molecular structure, molecular structure, environment, and reaction equilibrium are determined. In the case of a single solvent, it is easy to form a single radical. The dynamics of the reaction to the formation of the matrix is very reproducible. This is the first time I've ever seen a woman. In addition, the initial project was carried out to determine various metals A1(III) and Cu(II) mixed ligand complexes and quasi-stabilization. This paper reports the results of enzyme absorption and photodegradation, and concludes that the structure of enzyme active center is stable and stable.