STRUCTURAL STUDY OF SOLID POLYPEPTIDES ON THE BASIS OF NMR CHEMICAL SHIFT TENSORS.

基于核磁共振化学位移张量的固体多肽的结构研究。

• 批准号: 07455379
• 负责人: SHOJI Akira
• 金额: $ 1.02万
• 依托单位: GUNMA UNIVERSITY
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
• 财政年份: 1995
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 1995 至 1996
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-07455379/
• 关键词: Chemical Shift Tensors; Nitrogen-15 NMR; Carbon-13 NMR; Polypeptide; alpha-helix; Conformation; Neighboring amino-acid sequence effects; High-Resolution and Solid-State NMR; ポリペプチド; 固体高分解能NMR; ^<13>C化学シフト; ^<15>N化学シフト; アミノ酸配列

Structural studies of solid polypeptides using a high-resolution solid-state NMR spectroscopy is important to clarify the protein structure in biological systems.The purpose of this study is to explore the correlation between the ^<13>C and ^<15>N chemical shift tensor components (delta_<11>, delta_<22>, delta_<33>) and the structure of solid polypeprtides such as the nature of amino-acid residue, amino-acid sequence and conformation.For this, we have synthesized some alpha-helix octadecapeptides containing selectively ^<15>N-and ^<13>C-labeled amino acid residue and with a series of well-defined amino acid sequence, and copolypeptides [Asp (OBzl) ^<**>, X] ^n and [Lys (Z) ^<**>, X] ^n consisting of ^<15>N-labeled amino acid residue and other amino acid residue (X : natural abundance of ^<15>N). As a result, it was found that the neighboring amino-acid sequence effect can be evaluated from the ^<15>N and ^<13>C chemical shift tensors. Especially, the delta_<22> of the ^<15>N and ^<13>C chemical shift tensors may be very useful for the determination of the conformation and local amino acid sequence of copolypeptides and proteins in the solid state. Thus, it became possible to analyze the local structure of proteins in the solid state on the basis of the ^<15>N and ^<13>C chemical shift tensors.

利用高分辨固体核磁共振技术研究固体多肽的结构对于阐明生物体系中蛋白质的结构具有重要意义。本研究的目的是探讨固体多肽的<13><15>化学位移张量δ_<11>、δ_、δ_与其结构<22>（<33>如氨基酸残基的性质、氨基酸序列和构象）之间的相关性。为此，我们合成了一些α-螺旋十八肽，其中选择性地含有^N-和^ C-。在此基础上，我们合成了一些α-螺旋十八肽，并对它们的结构进行了研究。结果表明，α-螺旋十八肽的化学位移张量δ_、δ_、δ_与固体多肽的氨基酸残基的性质、氨基酸序列和<15>构象之间存在着一定的相关性<13>。标记的氨基酸残基和一系列明确的氨基酸序列，以及由^N标记的氨基酸残基和其它氨基酸残基组成的共聚肽[Asp（OBzl）^**&gt;，X] ^n和[Lys（Z）^**&gt;，X] ^n<15>（X：^ N的天然丰度<15>）。结果发现，可以从^<15>N和^<13>C化学位移张量评估相邻氨基酸序列效应。特别是，<22>^<15>N和^<13>C化学位移张量的δ对于确定固相中多肽和蛋白质的构象和局部氨基酸序列是非常有用的。因此，可以根据^<15>N和^<13>C化学位移张量分析固态蛋白质的局部结构。

项目成果

土屋薫: "Hydrogen-bonding Effect on ^<13>C NMR Chemical Shifts of Amino Acid Residue Carbony1 Carbons of Some Peptides in the Crystalline State" J.Mol.Structure. 350. 233-240 (1995)

Kaoru Tsuchiya：“氢键对某些肽在结晶状态下的13 C NMR化学位移的影响”J.Mol.Structure。

荘司顯: "Conformation Study of Solid Polypeptides by ^1H Combined Rotation and Multiple Pulse Spectroscopy NMR" J.Am.Chem.Soc.118. 7604-7607 (1996)

Shoji Hyun：“通过 ^1H 组合旋转和多脉冲光谱 NMR 进行固体多肽的构象研究”J.Am.Chem.Soc.118 (1996)。

A.Shoji: ""Conformational Study of Solid Polypeptides by ^1H Combined Rotation and Multiple Pulse Spectroscopy NMR"" J.Am.Chem.Soc.118. 7604-7607 (1996)

A.Shoji：“通过 ^1H 组合旋转和多脉冲光谱 NMR 对固体多肽的构象研究”J.Am.Chem.Soc.118。

荘司顯: "Conformational Study of Solid Polypeptides by H Combined Rotation and Multiple Pulse Spectroscopy NMR" J.Am.Chem.Soc.118. 7604-7607 (1996)

Shoji Hyun：“通过 H 组合旋转和多脉冲光谱 NMR 进行固体多肽的构象研究”J.Am.Chem.Soc.118 (1996)。

亀田恒徳: "Hydrogen-Bonded Structure and ^<13>C NMR Chemical Shift Tensor of Amino Acid Residue Carbony1 Carbons of Peptides and Polypeptides in the Crystalline State.Part l" J.Molecular Structure. 384. 17-23 (1996)

Tsunenori Kameda：“肽和多肽在结晶状态下的氨基酸残基羰基碳的氢键结构和13 C NMR化学位移张量。第l部分”J.分子结构。