筋肉の結合組織に関する研究

肌肉结缔组织研究

• 批准号: 07780043
• 负责人: 水野 一乗
• 金额: $ 0.64万
• 依托单位: The University of Tokyo
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Encouragement of Young Scientists (A)
• 财政年份: 1995
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 1995 至 无数据
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-07780043/
• 关键词: 結合組織; コラーゲン; ヘパリン; 細胞外マトリックス

筋肉の結合組織の主成分は,3本のポリペプチド鎖からなるコラーゲン分子が多数集まった会合体であり,主にI型,III型,IV型,V型といった異なる遺伝子由来のポリペプチド鎖からなるコラーゲン分子から構成されていると考えられている。そのうち,今年度は特にV型コラーゲンについての研究成果が得られた。V型コラーゲン分子は,α1(V)鎖,α2(V)鎖,α3(V)鎖の少なくとも3種類の異なるポリペプチド鎖から構成されていることが,明らかになっている。しかし,これらがどのような組み合わせで分子を構成しているかについてははっきりとしたことはわかっていない。ヒト胎盤をペプシン処理して可溶化したコラーゲン画分から,塩分別およびヘパリンカラムクロマトグラフィーでV型コラーゲンを調製した。その過程でV型コラーゲン分子の2つの分子種[α1(V)]_2α2(V)およびα1(V)α2(V)α3(V)のヘパリンとの親和性に差があることを明らかにした。[α1(V)]_2α2(V)のサブタイプのほうが,α1(V)α2(V)α3(V)よりもヘパリンとの親和性は高い。実験結果は,生理的イオン条件下では[α1(V)]_2α2(V)は,ほぼヘパリンと結合しているのに対して,α1(V)α2(V)α3(V)は,ほぼ半分が結合していた。このことは,後者のサブタイプは,生体内でイオン強度やpHの微妙な変化で硫酸化グリコサミノグリカンとの結合をオンあるいはオフに切り替えられることを示唆している。微妙な環境条件でグリコサミノグリカンがV型コラーゲンと結合したり,乖離することが細胞にとって何らかのシグナルとなっている可能性が考えられる。現在,このサブタイプの会合体を再構成させて電子顕微鏡による観察を試みている。

The main component of the muscle binding tissue is composed of three main types of molecules: type I, type III, type IV, type V and type I. This year, the research results of V-type copper alloy have been obtained. V type C ~+ molecule is composed of α1(V) lock,α2(V) lock and α3(V) lock. The first step is to make up the composition of the sub-components. The placenta is selected and processed to dissolve the gelatin, and then the V-shaped gelatin is prepared. The molecular species [α1(V)]_2α2 (V)_2 α3 α[α1(V)]_2α2 (V) The results show that under physiological conditions,α1(V) α 2(V) α 3 (V) α1(V) α2(V) α2(V) α3(V) α 2 (V)α2(V)α3 (V)α2(V)α3(V)α2(V)α2(V)α3(V)α3(V) α 2 (V)α 3(V) α 3 In vivo, the intensity and pH of the latter are changed, and the sulfation is changed. Subtle environmental conditions may lead to a V-shaped transition, a combination, and a separation. Now, the electron microscope is used to reconstruct the assembly.