Theoretical investigations of dithiolene molybdenum complexes modeling active centers of hydroxylases and oxotransferases

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Einkernige Molybdoenzyme katalysieren Oxotransfer-Reaktionen. Xanthin-Oxidase und Aldehyd-Oxidasen insertieren formal ein Sauerstoffatom in C-H Bindungen, Enzyme der Dimethylsulfoxid(DMSO)-Reduktase-Familie übertragen ein Sauerstoffatom zwischen einem Wassermolekül und einem Heteroatom mit freiem Elektronenpaar. In den aktiven Zentren dieser Enzyme koordinieren ein oder zwei Molybdopterinmoleküle (pt) als Chelatliganden über eine Dithiolenfunktion an ein Molybdänatom. Hinzu kommen weitere Liganden der 6. Hauptgruppe: [(pt)MoOO], [(pt)MoOS], [(pt)2MoO(QR)], Q = O, S, Se. Die Elementarschritte der Katalysezyklen sollen durch quantenmechanische Rechnungen mit Dichtefunktionalmethoden für minimale Modellsysteme aufgeklärt werden. Kombinierte quantenmechanische und KraftfeldMethoden kommen anschließend zum Einsatz, um die Auswirkungen sekundärer Wechselwirkungen im Detail zu verstehen, über die das Protein Einfluß auf die strukturellen und elektronischen Verhältnisse des aktiven Zentrums nimmt und damit die Katalysewirkung entscheidend beeinflußt. Von einer genauen Kenntnis dieser Zusammenhänge kann man sich Ansätze für die Entwicklung künstlicher, biomimetischer Katalysatoren erhoffen.