Analysis of ubiquinone reduction mechanism of mitochondrial single-subunit NADH quinone oxidoreductase

线粒体单亚基NADH醌氧化还原酶泛醌还原机制分析

• 批准号: 19870016
• 负责人: YAMASHITA Tetsuo
• 金额: $ 2万
• 依托单位: Kagawa University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Young Scientists (Start-up)
• 财政年份: 2007
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2007 至 2008
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-19870016/
• 关键词: ミトコンドリア; 酵素; キノン還元反応; フラボプロテイン; 電子伝達系; 酸化還元酵素; 反応機構; ユビキノン; 国際情報交換(アメリカ)

ミトコンドリアのシングルサブユニット・NADH-キノン酸化還元酵素(ndi1)のキノン結合部位を、類似の構造を持つと予想される酵素の立体構造を元にして部位指定変異体を作製し反応速度論的に解析した。その結果、キノンの結合部位は補欠分子族FADの近傍にあるNADH結合部位とほぼ同位置に存在することが明らかとなった。しかし、キノンの反応生成物であるユビキノールがNADHを非競合的に阻害することから、両基質の結合部位は比較的近い位置にあるが、空間的に重複していないことが示された。

NADH-キノンacidification reductase (ndi1) binding siteを, Similar to the structure of the enzyme, the three-dimensional structure of the enzyme, the part designation of the variant, the production of the reaction speed theory, the analysis of the reaction. As a result, the キノンのbinding site is complementary to the molecule family FAD, and the NADH binding site is in the same position.しかし、キノンのreaction product であるユビキノールがNADHをnon-competing に hindering することから, the close position of the binding site of the substrate is relatively close, and the space is repeated, and the space is repeated.

项目成果

酵母シングルサブユニット・NADH-キノン酸化還元酵素(Ndi1)のキノン還元部位の解析

酵母单亚基NADH-醌氧化还原酶(Ndi1)醌还原位点分析

• 发表时间: 2007
• 作者: 山下哲生;楊宇;小木曾(中丸)映子;三芳秀人;矢木(松野)明美;矢木隆雄;小坂博昭
• 通讯作者: 小坂博昭