Molecular and functional analysis of haloarchaeal nitrate reductase hybrid

盐古菌硝酸还原酶杂交体的分子和功能分析

• 批准号: 19770106
• 负责人: YOSHIMATSU Katsuhiko
• 金额: $ 2.35万
• 依托单位: Shizuoka University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
• 财政年份: 2007
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2007 至 2008
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-19770106/
• 关键词: 生体エネルギー変換

塩田や塩湖の様な高い塩分濃度の環境にのみ生育する微生物が存在する。この様な微生物の一種である好塩性古細菌の硝酸塩を亜硝酸に還元する酵素の研究を行った。酸素のない条件で好塩性古細菌が生育するために、この酵素が必須である事がわかった。この酵素を精製し、分析した結果から、他の生物が持つ異なる酵素の一部分ずつを融合させる事によって、この酵素が生じた事がわかった。

The presence of microorganisms in the environment with high concentrations of nitrogen in the lake The study of nitric acid and nitric acid reducing enzyme of a kind of microorganism The condition of acid is good for the reproduction of archaea, and the enzyme is necessary for the reproduction of archaea. The enzyme is refined, analyzed, and the results are different. Some of the enzymes are fused, and the enzymes are produced.

项目成果

好塩性古細菌硝酸塩還元酵素ハイブリッド複合体の可能性

嗜盐古菌硝酸还原酶杂合复合物的可能性

• 发表时间: 2007
• 作者: 吉松勝彦;藤原健智
• 通讯作者: 藤原健智

Biochemical analysis of ammonia-oxidizing system in marine AOB, Nitrosococcus sp.

海洋 AOB、亚硝化球菌氨氧化系统的生化分析。

• 发表时间: 2007
• 作者: T.Ohtsuka;K.Arai;K.Yoshimatsu;H.Urakawa and T.Fujiwara
• 通讯作者: H.Urakawa and T.Fujiwara

Expression and purification of pheophorbidase, an enzyme catalyzing the formation of pyropheophorbide during chlorophyll degradation : comparison with the native enzyme

脱镁叶绿酸酶的表达和纯化，一种在叶绿素降解过程中催化焦脱镁叶绿酸形成的酶：与天然酶的比较

• 发表时间: 2008
• 期刊: Photochem Photobiol Sci 10
• 作者: Suzuki Y;Soga K;Yoshimatsu K;Shioi Y
• 通讯作者: Shioi Y

Expression, purification, crystallization and preliminary X-ray analysis of the Met244Ala variant of catalase-peroxidase (KatG) from the haloarchaeon Haloarcula marismortui

Haloarchaeon Haloarcula marismortui 过氧化氢酶 (KatG) 的 Met244Ala 变体的表达、纯化、结晶和初步 X 射线分析

• 发表时间: 2007
• 期刊: Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun. 63(Pt 11)
• 作者: Ten-I T;Kumasaka T;Higuchi W;Tanaka S;Yoshimatsu K;Fujiwara T;Sato T.
• 通讯作者: Sato T.