Structure-function analysis of the Escherichia coli periplasmic chaperone SurA

周围血浆革兰氏阴性杆菌wirkender伴侣的分子机制[j] . weitgehend ungeklärt。在他们的实验中，Vorhaben和他的父亲对周围质粒肽酰脯氨酸异构酶（PPIase）的作用进行了研究，并与大肠杆菌进行了比较。在蛋白质和äußeren膜之间的关系。Das Protein ist aus iner aminterminalen Region bisher unbekanter function, zwei sich anschließenden PPIase-Domänen und einer kurzen, C-terminalen Sequenz aufgebaut。Behrens et al. [1] zeigten, daß SurA in vivo jedou primär die Funktion eines Chaperons hat, während die Isomeraseaktivität, wenn <s:2> berhaupt, nur eine undertergeordnete Rolle spielt: eine SurA- variante, in der beide PPIase-Domänen deletiert sind, erfelt die in vivo-Funktion des intakten SurA- proteins nahezu vollständig and vermittelt Chaperon-Aktivität in vitro。新合成猪肝蛋白的体外选择性研究。疾病研究进展与进展，dasesura möglicherweise in auf die Porin-Biogenese specialisiertes Chaperon des Periplasmas。in Rahmen des hier beantragten Vorhabens soll die molecular Basis der Substratspezifität and der Chaperonfunktion des SurA-Proteins in biological chemistry .研究分子结构与结构功能的关系。[10] Behrens， S., Maier， R., de Cock， H., Schmid， F.X.和C.A. Gross（2001）。[j] .中国生物医学工程学报。20:285-294Bitto， E.和D. McKay（2002）。结构10,1489 -1498。

Die molekularen Mechanismen im Periplasma Gram-negativer Bakterien wirkender Chaperone sind weitgehend ungeklärt. In dem hier beantragten Vorhaben soll daher der Chaperonfunktion der periplasmatischen Peptidyl-Prolyl-Isomerase (PPIase) SurA aus Escherichia coli nachgegangen werden. SurA ist entscheidend an der Reifung der Proteine der äußeren Membran beteiligt. Das Protein ist aus einer aminoterminalen Region bisher unbekannter Funktion, zwei sich anschließenden PPIase-Domänen und einer kurzen, C-terminalen Sequenz aufgebaut. Behrens et al. [1] zeigten, daß SurA in vivo jedoch primär die Funktion eines Chaperons hat, während die Isomeraseaktivität, wenn überhaupt, nur eine untergeordnete Rolle spielt: eine SurA-Variante, in der beide PPIase-Domänen deletiert sind, erfüllt die in vivo-Funktion des intakten SurA-Proteins nahezu vollständig und vermittelt Chaperon-Aktivität in vitro. Zudem wurde nachgewiesen, daß SurA selektiv in vitro neu-synthetisierte Porine bindet. Diese Befunde deuten darauf hin, daß SurA möglicherweise ein auf die Porin-Biogenese spezialisiertes Chaperon des Periplasmas ist. Im Rahmen des hier beantragten Vorhabens soll die molekulare Basis der Substratspezifität und der Chaperonfunktion des SurA-Proteins in biochemischen Studien charakterisiert und die Struktur-Funktionsbeziehung in SurA - die Struktur des Proteins wurde kürzlich kristallograpisch gelöst [2] - genetisch geklärt werden. [1] Behrens, S., Maier, R., de Cock, H., Schmid, F.X. und C.A. Gross (2001). EMBO J. 20: 285-294.[2] Bitto, E. und D. McKay (2002). Structure 10: 1489-1498.