Structural analysis of the transient state of an enzyme active site using NMR relaxation dispersion
使用 NMR 弛豫色散对酶活性位点的瞬态进行结构分析
基本信息
- 批准号:21570170
- 负责人:
- 金额:$ 3万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
- 财政年份:2009
- 资助国家:日本
- 起止时间:2009 至 2011
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
An enzyme chitinase was aligned along the static magnetic field using Pf1-phage or acrylamide gel as an alignment medium. In this state residual dipolar coupling was observed, confirming that the system was effective for the analysis. To further apply the relaxation dispersion method to the alignment system, a complex system which was well known to be in a conformational exchange was used. Upon changing the stoichiometry in the complex, it was observed that the residual dipolar coupling also changed accordingly.
利用Pf1噬菌体或丙烯酰胺凝胶作为定向介质,将几丁质酶沿静磁场定向沿着。在这种状态下,观察到残留偶极耦合,证实该系统对分析有效。为了进一步将弛豫分散法应用于配向系统,使用了众所周知的处于构象交换的复杂系统。在改变络合物中的化学计量时,观察到残余偶极偶联也相应地改变。
项目成果
期刊论文数量(0)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
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- DOI:
- 发表时间:2010
- 期刊:
- 影响因子:0
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- 通讯作者:et al
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- 通讯作者:Akira, Shizuo
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- DOI:
- 发表时间:2009
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- 通讯作者:T.
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- DOI:
- 发表时间:2009
- 期刊:
- 影响因子:0
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- DOI:
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- 影响因子:0
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- 通讯作者:池上貴久
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