Hydrostatische Druckbehandlung von Milchproteinen und Hydrokolloiden zum Erzeugen definierter Partikel- und Gelstrukturen

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Die molekulare Struktur und Interaktion von Biopolymeren wie Proteinen und Hydrokolloiden wird durch nicht-kovalente Bindungen stabilisiert, die durch erhöhten Druck/Temperatur geschwächt oder gestärkt werden können. Darüber hinaus können abhängig von der Intensität der Behandlung und bei Anwesenheit von reaktiven SH-Gruppen inter- und intramolekulare Bindungen geschaffen werden, die in der Summe die veränderte Funktionalität von Biopolymersystemen begründen. Wenig Aufmerksamkeit wurde bisher der Tatsache gewidmet, dass während der Entspannungsphase einer Druckbehandlung zwar die druckinduzierten kovalenten Disulfidbindungen erhalten bleiben, aber zusätzlich nicht-kovalente Bindungen wieder wirksam werden, und damit die Struktur und die Funktionalität vieler Biopolymersysteme erst in der Druckabbauphase festgelegt werden. Daher sollen durch eine geeignete Prozessmodulation hinsichtlich Druck- und Temperaturniveau sowie Entspannungsgeschwindigkeit zunächst die beiden Hauptmilchproteinfraktionen Molkenprotein und Casein sowie drei Hydrokolloide einzeln und später in ihrer Interaktion hinsichtlich Strukturbildung und Funktionalität charakterisiert werden. Die Untersuchungen schaffen die Grundlage, um durch eine Druckbehandlung gezielt milchprotein- und hydrokolloidbasierte Gele sowie Gelpartikel im sensorisch aktiven Bereich von 1 bis 10 µm mit unterschiedlicher innerer Struktur, die evtl. als Carrier für Wirkstoffe zu nutzen sind, zu generieren.