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Thermodynamics of Multiple Molecular Recognition by Intrinsically Disordered Protein

Thermodynamics of Multiple Molecular Recognition by Intrinsically Disordered Protein
本质无序蛋白质多分子识别的热力学
批准号:
23570193
负责人:
DAIZO Hamada
金额:
$3.58万
依托单位:
依托单位国家:
日本
项目类别:
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
财政年份:
2011
资助国家:
日本
项目状态:
已结题
起止时间:
2011 至 2013

项目摘要

项目成果

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英文摘要
Proteins produced in biological systems assume well-defined structures to obtain their unique functions. However, there are many intrinsically disordered proteins (IDPs) which are unable to form specific structures by themselves in genomic sequences. IDPs form well-ordered structures upon binding to their specific ligands.Here, we analysed physicochemical mechanism of ligand binding by EspB, an IDP pathogens from enterohaemorrhagic E. coli. We found that EspB binds to alpha-catenin through the unstable alpha-helical regions formed around G41-E70 in a manner of "Conformational Selection".
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会议论文
DOI: --
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发表时间: 2013-08-01
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