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Biologische Aktivität von Proteinen an Polyacrylsäure-Bürsten

Biologische Aktivität von Proteinen an Polyacrylsäure-Bürsten
聚丙烯酸刷上蛋白质的生物活性
批准号:
5424814
负责人:
Professor Dr. Claus Czeslik
金额:
$0.0万
依托单位国家:
德国
项目类别:
Research Grants
财政年份:
2004
资助国家:
德国
项目状态:
已结题
起止时间:
2003-12-31 至 2010-12-31

项目摘要

项目成果

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中文摘要
翻译
蛋白质的吸收是一种更好的方法。Kürzlich wurde herosgefunden,dass OberfläChen,die Mit einer Polyacsäure-Bürste bedeckt Sind,be niedriger Ionenstärke groçe Mengen Protein Binden。从100毫米到100毫米的时间里,所有的人都对蛋白质做出了反应,他们的蛋白质解吸能力也很强。Proteinlöung wirkt Somit Als Physikalisch-Chemischer“Schalt”für die Proteinaffinität der Polyacs säure-Bürste.这是一种新的和一种新的电子技术,它不能从蛋白质中分离出来,也不能从蛋白质中提取。在DEM中,Sollen Daher计划是聚丙烯-Bürsten-Als neuartige Grizflächenbechichtung für die octrollierte和可变蛋白吸收的特征。Es Sollen U.S.der Adsorptionsgrad in ABHänGigkeit Verschiedener参数,die Proteininteilung innerhalb der Bürste Sowie die global ale and innere Dynamik der Absorbierten Proteinmoleküle ermittelt den.在此基础上,我们采用了全内反射荧光技术(TIRF)和全内反射荧光技术(TIRF)。他说:“这是一种新型的生物工程技术,也是一种生物工程。
英文摘要
Proteine absorbieren an den meisten Grenzflächen spontan. Kürzlich wurde herausgefunden, dass Oberflächen, die mit einer Polyacrylsäure-Bürste bedeckt sind, bei niedriger Ionenstärke große Mengen Protein binden. Erhöht man die Ionenstärke allerdings auf nur etwa 100 mM, beobachtet man Proteindesorption bzw. Proteinresistenz der Oberfläche unabhängig von der Ladung der Proteinmoleküle. Die Ionenstärke der Proteinlösung wirkt somit als physikalisch-chemischer "Schalter" für die Proteinaffinität der Polyacrylsäure-Bürste. Dieser Effekt ist neu und einzigartig, denn er beruht offenbar nicht auf einer Abschirmung elektrostatischer Wechselwirkungen oder einer Veränderung der Protein-Nettoladung. In dem beantragten Projekt sollen daher planare Polyacrylsäure-Bürsten als neuartige Grenzflächenbeschichtung für die kontrollierte und variable Proteinabsorption umfassend charakterisiert werden. Es sollen u.a. der Adsorptionsgrad in Abhängigkeit verschiedener Parameter, die Proteinverteilung innerhalb der Bürste sowie die globale und innere Dynamik der absorbierten Proteinmoleküle ermittelt werden. Als Untersuchungsmethoden kommen hauptsächlich die Neutronen-Reflektometrie und die total internal reflection fluorescence (TIRF)-Spektroskopie zum Einsatz, letztere auch zeitaufgelöst. Die Ergebnisse dieser Untersuchungen sind für eine Reihe von biotechnologischen Anwendungen interessant, bei denen die Proteinaffinität einer Grenzfläche in situ variiert werden muss.
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会议论文
Volume profile of biochemically responsive interfaces
  • 批准号:
    243193367
  • 项目类别:
    Research Units
  • 资助金额:
    $0.0万
  • 财政年份:
    2013
  • 负责人:
    Professor Dr. Claus Czeslik
  • 依托单位:
Volumeneffekte und Wechselwirkungen bei der Proteinadsorption an wässrig-festen Grenzflächen
  • 批准号:
    191322809
  • 项目类别:
    Research Grants
  • 资助金额:
    $0.0万
  • 财政年份:
    2010
  • 负责人:
    Professor Dr. Claus Czeslik
  • 依托单位:
Charakterisierung von Proteinadsorbaten auf festen Oberflächen unter Einfluß erhöhter Drücke und Temperaturen
  • 批准号:
    5205482
  • 项目类别:
    Research Grants
  • 资助金额:
    $0.0万
  • 财政年份:
    1999
  • 负责人:
    Professor Dr. Claus Czeslik
  • 依托单位: