Die Präproteintranslokase der mitochondrialen Außenmembran: Eigenschaften und Struktur des TOM-Komplexes

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Biochemische und genetische Untersuchungen zum Import von Proteinen aus dem Cytosol in Mitochondrien haben zur Identifizierung der Proteintranslokase der Außenmembran des Mitochondrium (TOM-Komplex) geführt. Sowohl in Neurospora crassa als auch in Saccharomyces cerevisiae wurde ein Komplex definiert, bestehend aus den Untereinheiten Tom5, Tom6, Tom7, Tom20, Tom22, Tom40 und Tom70. Die präparative Isolierung des TOM-Komplexes aus Neurospora erlaubte einen Einblick in die Zusammensetzung des TOM-Komplexes sowie eine erste elektronenmikroskopische und elektrophysiologische Charakterisierung des Protein leitenden Kanals. Im Rahmen des vorliegenden Vorhabens soll der Mechanismus der Proteintranslokation über die mitochondriale Außenmembran via TOM weiter aufgeklärt werden. Ziel der geplanten Arbeiten ist die Strukturbestimmung des TOM-Komplexes mit Hilfe elektronenmikroskopischer Methoden bei einer verbesserten strukturellen Auflösung, eine umfassende elektrophysiologische Charakterisierung des Protein leitenden Kanals per se und die Entwicklung von Strategien zur Reinigung eines TOM-Komplexes höherer Säuger. Damit soll die Frage beantwortet werden, ob mehrere Poren eine allgemeine Eigenschaft der mitochondrialen Proteintranslokase über Speziesgrenzen hinweg darstellen.