環境刺激に応答する液胞膜タンパク質の構造解析

响应环境刺激的液泡膜蛋白的结构分析

• 批准号: 17J06203
• 负责人: 加藤 孝郁
• 金额: $ 1.79万
• 依托单位: The University of Tokyo
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for JSPS Fellows
• 财政年份: 2017
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2017-04-26 至 2020-03-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-17J06203/
• 关键词: 構造生物学; 植物; 鉄イオンホメオスタシス; 液胞; 金属イオン輸送体

全ての生物において、鉄イオンは様々な生命現象に関わる必須の補因子である。一方で、過剰な鉄イオンは細胞毒性を示すことが知られている。したがって、細胞内の鉄イオン濃度は厳密な制御を受けている。この制御は鉄イオンの空間的な隔離・貯蔵によって実行されている。植物細胞では、細胞小器官の液胞がこの役割を担うことが知られていた。液胞膜局在のトランスポーターVacuolar Iron Transporter 1(VIT1)は液胞内腔へと鉄イオンを輸送する因子として同定されたが、既知のトランスポーターと配列相同性を示さない事ため輸送機構や立体構造などを含む詳細な分子基盤は未知なままであった。本研究はVIT1の立体構造をX線結晶構造解析によって解明し、人工脂質小胞リポソームを用いたアッセイによりその分子基盤の解明を目指した。幾つかのVIT1相同遺伝子から、ローズガム由来VIT1の全長構造を2つ、細胞質側に存在するドメイン構造を4つ、計6つの結晶構造を決定する事に成功した。VIT1は新規フォールドのトランスポーターであり、その構造は膜貫通ドメインと金属イオンが結合する細胞質ドメインによって構成されていた。膜貫通ドメインは親水性残基によって構成されたポケットがあり、結晶構造解析とリポソーム解析から基質金属イオンの通り道であることや輸送時にH+と共役する機構を解明した。H+との共役は液胞内外の環境に適するものである。また、細胞質ドメインは輸送基質を捕捉し、膜貫通ドメインによる輸送を補助する機構を解明した。本研究によって、VIT1が植物細胞において効率的に金属イオンを獲得する分子基盤の解明に成功した。本研究はVIT1の詳細を解明した世界初の研究であり、現在この研究を基に更なるVIT1の研究が報告されつつある。

All living things must be supplemented by iron and iron. A party, a party The concentration of iron in cells is closely controlled by the chemical reaction. The separation and storage of the space between the two sides of the iron plate are carried out in the middle of the process. Plant cells, small organs of the cell, the cell. Vacuum Iron Transporter 1(VIT1) is an iron transport factor in the inner cavity of a liquid cell. In this study, the three-dimensional structure of VIT1 was analyzed by X-ray crystallography, and the molecular matrix of artificial lipid was analyzed by X-ray crystallography. A few of the VIT1 identical genes were successfully identified by the existence of a full-length structure of VIT1, a cytoplasmic structure of VIT1, and a crystalline structure of VIT1. VIT1 is a new type of cellular structure. The structure of the hydrophilic residues in the membrane is analyzed by crystal structure analysis, and the channel of the matrix metal is analyzed by H+ interaction mechanism. H+ is the most important factor in the environment inside and outside the cell. The mechanism of cytoplasmic transport matrix capture and membrane transport is understood. In this study, VIT1 was successfully used to elucidate the molecular basis for plant cell growth. This study explains VIT1 in detail. It is the first study in the world. It is the second study in the world.

项目成果

植物の鉄トランスポーターVIT1の結晶構造

植物铁转运蛋白VIT1的晶体结构

• 发表时间: 2018
• 作者: Kato Takafumi;Kubo Aya;Nagayama Tatsuya;Kume Shinichiro;Tanaka Chikara;Nakayama Yoshitaka;Iida Kazuko;Iida Hidetoshi;加藤孝郁;加藤孝郁;加藤孝郁
• 通讯作者: 加藤孝郁

植物の新規鉄イオントランスポーターVIT1の構造解析

新型植物铁离子转运蛋白VIT1的结构分析

• 发表时间: 2018
• 作者: Kato Takafumi;Kubo Aya;Nagayama Tatsuya;Kume Shinichiro;Tanaka Chikara;Nakayama Yoshitaka;Iida Kazuko;Iida Hidetoshi;加藤孝郁;加藤孝郁;加藤孝郁;加藤孝郁
• 通讯作者: 加藤孝郁

植物の鉄トランスポーターの結晶構造解析

植物铁转运蛋白的晶体结构分析

• 发表时间: 2017
• 作者: Kato Takafumi;Kubo Aya;Nagayama Tatsuya;Kume Shinichiro;Tanaka Chikara;Nakayama Yoshitaka;Iida Kazuko;Iida Hidetoshi;加藤孝郁;加藤孝郁;加藤孝郁;加藤孝郁;加藤 孝郁
• 通讯作者: 加藤 孝郁

Crystal structure of plant vacuolar iron transporter VIT1

• DOI: 10.1038/s41477-019-0367-2
• 发表时间: 2019-03-01
• 期刊: NATURE PLANTS
• 影响因子: 18
• 作者: Kato, Takafumi;Kumazaki, Kaoru;Nureki, Osamu
• 通讯作者: Nureki, Osamu