Mechanism of molecular recognition between intrinsically disordered regions.

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「タンパク質」は我々のからだを構築するだけでなく、摂取した食物を消化してエネルギーに変換したり、外界からの刺激（光・温度・匂い）を脳に伝達したり、あらゆる生命活動において中心的役割を果たしている。タンパク質は特有の立体構造により機能を発現しているが、機能に必要な「特有の立体構造」をもたないタンパク質が、ヒトを含む高等な生物に多数存在することが明らかとなってきた。「特有の立体構造」をもたないタンパク質が、どうやって機能を発揮しているのかを「タンパク質のかたち」に注目しつつ解明する。転写因子であるSp1に存在する、グルタミン残基に富むSp1-QBドメインは、そのような天然変性タンパク質の一種である。興味深いことに、Sp1-QBドメインは、特定の構造をもたないにも関わらず自己会合してホモオリゴマーを形成する。さらに、TAF4という基本転写因子のタンパク質とも相互作用して、Sp1-TAF4ヘテロオリゴマーを形成する。本研究では、特定の構造を持たない天然変性タンパク質が、複数の異なるタンパク質（Sp1-Sp1およびSp1-TAF4）を認識・相互作用する分子機構を明らかにすることを目的とする。そのために、溶液高分解能NMRを用いて両タンパク質の相互作用を残基レベル分解能で解析する。計画は順調に進行しており、相互作用にともなって特定の残基に由来する共鳴ピークが減弱することを見出している。今後さらに計画を進め、相互作用にともなう分子運動の変化を解析する予定である。