ASSOCIATION STATES & ENERGETICS OF TRANMEMBRANE PROTEIN
协会国家
基本信息
- 批准号:2020834
- 负责人:
- 金额:$ 2.86万
- 依托单位:
- 依托单位国家:美国
- 项目类别:
- 财政年份:1996
- 资助国家:美国
- 起止时间:1996-12-01 至
- 项目状态:未结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
Most transmembrane proteins traverse the lipid bilayers with alpha-
helices composed of 20-25 amino acid residues. The association of these
alpha-helices in membranes is important to the biological functions of
transmembrane proteins. In spite of this, little is known about the
factors governing the helix-helix interaction and the energetics of
association. This study will use small angle x-ray scattering to study
the changes in association stability and energetics of glycophorin A
transmembrane domain in respond to sequence variations. When the factors
leading to association stability can be understood, predictions of
structural features of transmembrane proteins will be advanced.
大多数跨膜蛋白以α-
由20-25个氨基酸残基组成的螺旋。这些人的联系
膜中的α-螺旋对细胞的生物学功能很重要,
跨膜蛋白尽管如此,人们对它知之甚少。
控制螺旋-螺旋相互作用的因素和
协会本研究将利用小角x射线散射来研究
血型糖蛋白A结合稳定性和能量学的变化
跨膜结构域响应于序列变异。当这些因素
导致关联稳定性可以理解,预测
跨膜蛋白的结构特征将得到进一步的研究。
项目成果
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