ASSOCIATION STATES & ENERGETICS OF TRANMEMBRANE PROTEIN

协会国家

基本信息

  • 批准号:
    2020834
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 2.86万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    美国
  • 项目类别:
  • 财政年份:
    1996
  • 资助国家:
    美国
  • 起止时间:
    1996-12-01 至
  • 项目状态:
    未结题

项目摘要

Most transmembrane proteins traverse the lipid bilayers with alpha- helices composed of 20-25 amino acid residues. The association of these alpha-helices in membranes is important to the biological functions of transmembrane proteins. In spite of this, little is known about the factors governing the helix-helix interaction and the energetics of association. This study will use small angle x-ray scattering to study the changes in association stability and energetics of glycophorin A transmembrane domain in respond to sequence variations. When the factors leading to association stability can be understood, predictions of structural features of transmembrane proteins will be advanced.
大多数跨膜蛋白以α- 由20-25个氨基酸残基组成的螺旋。这些人的联系 膜中的α-螺旋对细胞的生物学功能很重要, 跨膜蛋白尽管如此,人们对它知之甚少。 控制螺旋-螺旋相互作用的因素和 协会本研究将利用小角x射线散射来研究 血型糖蛋白A结合稳定性和能量学的变化 跨膜结构域响应于序列变异。当这些因素 导致关联稳定性可以理解,预测 跨膜蛋白的结构特征将得到进一步的研究。

项目成果

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ASSOCIATION STATES & ENERGETICS OF TRANMEMBRANE PROTEIN
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  • 批准号:
    2172570
  • 财政年份:
    1996
  • 资助金额:
    $ 2.86万
  • 项目类别:
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