STRUCTURE/FUNCTION OF 67 KD LAMININ BINDING PROTEIN ON H

H 上 67 KD 层粘连蛋白结合蛋白的结构/功能

基本信息

  • 批准号:
    2908457
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 11.01万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    美国
  • 项目类别:
  • 财政年份:
    1999
  • 资助国家:
    美国
  • 起止时间:
    1999-09-15 至 2004-06-30
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

T cell interactions with laminin, the major glycoprotein of basement membranes, are important to the inflammatory response. However, the interactions of lymphocyte surface receptors with laminin are only beginning to be understood. A search for genes expressed in activated T cells revealed that the non-integrin, 67 kD laminin binding protein (p67 LBP) is expressed on the surface of a subset (10-15 percent) of activated peripheral blood T cells. Surface p67 LBP expression is detectable by FACS using the anti-p67 LBP mAb, MLuC5, within 6 h of T cell activation with PDB and ionomycin, peaks 24 h post-activation, and persists for 7-10 days. The subset of T cells expressing p67 LBP are mature, single-positive cells (85 percent CD4+/8-, 15 percent CD4-/8+) of memory cell phenotype (100 percent CD45 RO+/CD45 RA-). The p67 LBP+ T cells also express the integrin alpha6 chain (CD49f), which is known to associate with p67 LBP on tumor cells. In addition, the p67 LBP+ T cells express the integrin beta1, which associates with alpha6 in the laminin-specific integrin receptor VLA-6 (alpha6beta1). Expression of an exogenous cDNA encoding the 37 kD LBP precursor (p37 LBPP) confers p67 LBP surface expression on a p67 LBP-negative Jurkat T cell line (B2.7). Expression of p67 LBP induces B2.7 transfectants to adhere to laminin, but avid laminin binding depends on co-expression of high level VLA-6. Taken together, these data indicate that p67 LBP is an activation-induced surface structure on memory T cells that, together with VLA-6, mediates cellular adherence to laminin. We propose to study p67 LBP on normal human T cells and on the Jurkat T cell line in order to address the following specific aims: (1) What stimuli induce the expression of p67 LBP on normal T cells? (2) What is the structure of p67 LBP? (3) What are the contributions of p67 LBP and the integrin alpha6 to lymphocyte laminin-specific adherence? and (4) What are the contributions of p67 LBP and alpha6 to laminin-mediated lamellipod formation, locomotion, and transendothelial migration?
T 细胞与层粘连蛋白(基底膜的主要糖蛋白)的相互作用对于炎症反应很重要。然而,淋巴细胞表面受体与层粘连蛋白的相互作用才刚刚开始被了解。 对活化 T 细胞中表达的基因的研究表明,非整合素 67 kD 层粘连蛋白结合蛋白 (p67 LBP) 在活化外周血 T 细胞子集(10-15%)的表面表达。 使用抗 p67 LBP mAb MLuC5,可通过 FACS 检测表面 p67 LBP 表达,在用 PDB 和离子霉素激活 T 细胞后 6 小时内,在激活后 24 小时达到峰值,并持续 7-10 天。 表达 p67 LBP 的 T 细胞亚群是具有记忆细胞表型(100% CD45 RO+/CD45 RA-)的成熟单阳性细胞(85% CD4+/8-、15% CD4-/8+)。 p67 LBP+ T 细胞还表达整合素 α6 链 (CD49f),已知其与肿瘤细胞上的 p67 LBP 相关。 此外,p67 LBP+ T 细胞表达整合素 beta1,它与层粘连蛋白特异性整合素受体 VLA-6 (alpha6beta1) 中的 α6 相关。 编码 37 kD LBP 前体 (p37 LBPP) 的外源 cDNA 的表达赋予 p67 LBP 阴性 Jurkat T 细胞系 (B2.7) p67 LBP 表面表达。 p67 LBP 的表达诱导 B2.7 转染子粘附到层粘连蛋白上,但狂热的层粘连蛋白结合取决于高水平 VLA-6 的共表达。 总而言之,这些数据表明 p67 LBP 是记忆 T 细胞上激活诱导的表面结构,与 VLA-6 一起介导细胞对层粘连蛋白的粘附。 我们建议在正常人 T 细胞和 Jurkat T 细胞系上研究 p67 LBP,以实现以下具体目标:(1)什么刺激诱导正常 T 细胞上 p67 LBP 的表达? (2) p67 LBP的结构是什么? (3) p67 LBP 和整合素 α6 对淋巴细胞层粘连蛋白特异性粘附有何贡献? (4) p67 LBP 和 alpha6 对层粘连蛋白介导的板状足形成、运动和跨内皮迁移有何贡献?

项目成果

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