THE STRUCTURE OF THYROID HORMONE PRECURSORS

甲状腺激素前体的结构

• 批准号: 3916356
• 负责人: S SHIFRIN
• 金额: --
• 依托单位: DIVISION OF CANCER BIOLOGY AND DIAGNOSIS
• 依托单位国家: 美国
• 资助国家: 美国
• 起止时间: 至
• 项目状态: 未结题
• 来源: https://reporter.nih.gov/project-details/3916356
• 关键词: goiter; peptide hormone; protein biosynthesis; thyroid hormones

Dissociation of thyroglobulin to a 26,000-dalton protein by succinylation is not blocked by pretreating the glycoprotein with trinitrobenzenesulfonic acid (TNBS). Treatment of normal, human thyroglobulin with TNBS alone causes dissociation of the large glycoprotein into smaller peptides some of which have molecular weights as low as 10,000. 19S thyroglobulin prepared from a human endemic goiter is not dissociated by trinitrophenylation. Thus, the lysyl residues of thyroglobulin can be divided into two parts: the lysyl residues of 19S residual thyroglobulin and of the lO,OOO- dalton peptide react readily with TNBS but do not react with succinic analyaride. However, the lysyl residues of the 26,000 dalton peptide react readily with succinic anhydride and react poorly with TNBS.

将甲状腺球蛋白解离为 26,000 道尔顿的蛋白质 用以下物质预处理糖蛋白不会阻止琥珀酰化 三硝基苯磺酸（TNBS）。 正常人的治疗 单独使用 TNBS 的甲状腺球蛋白会导致大分子解离 将糖蛋白分解成更小的肽，其中一些具有分子 重量低至 10,000。 从人体内制备的 19S 甲状腺球蛋白 地方性甲状腺肿不会通过三硝基苯化而解离。 因此， 甲状腺球蛋白的赖氨酰残基可分为两部分： 19S残余甲状腺球蛋白和lO,OOO-的赖氨酰残基 道尔顿肽很容易与 TNBS 反应，但不与 琥珀酸酐。 然而，26,000 个赖氨酰残基 道尔顿肽很容易与琥珀酸酐反应并发生反应 TNBS 效果不佳。