STRUCTURE, PROPERTIES, AND FUNCTION OF UNSTABLE ANIMAL HEMOGLOBINS

不稳定动物血红蛋白的结构、性质和功能

基本信息

  • 批准号:
    3877679
  • 负责人:
  • 金额:
    --
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    美国
  • 项目类别:
  • 财政年份:
  • 资助国家:
    美国
  • 起止时间:
  • 项目状态:
    未结题

项目摘要

The purpose of this research is to investigate the mechanism(s) of hemoglobin association/dissociation. Its regulation in vivo and in vitro and its effect on hemoglobin function. The mollusc, Anadara ovalis, has erythrocytes which contain dimeric (HbMi) and tetrameric (HbMa) hemoglobins both of which dissociate to monomers upon oxidation with K3Fe(CN)6 (Borgese et al., 1987). In contrast, the marine teleost, Lophius amercanus (goosefish), has a single tetrameric hemoglobin which forms aggregates ranging from 160.000 to greater than 900,000 daltons when similarly oxidized (Borgese, 1986). While many species of elasmobranchs have multiple hemoglobins, some of which polymerize by disulfide bond formation, there have been no reports of hemoglobin aggregation among marine teleosts. Our specific aims are: 1) to determine the effects of disulfide reducing agents on the inhibition and reversal of the Hb aggregation (goosefish, ocean pout) and monomerization (Anadara ovalis). Hemoglobins will be isolated by DE-52 chromatography and molecular weights determined by gel filtration. 2) We will determine whether aggregation can occur in intacts cells by incubating cells with permeable oxidants such as NaN02 followed by electron microscopy of the packed cells. 3) The complete red cell organic phosphate profile will be determined by Ag 1x8 anion exchange chromatography; the effect of the major organic phosphates are hemoglobin function will be determined using the Hem-O-Scan oxygen dissociation analyzer. 4) We will determine whether cells with metabolically stimulated reductase activity have a greater capacity to inhibit aggregation. 5) We will determine the role of SH groups on thermal stability of goosefish and Anadara ovalis HbMa. 6) Urea gel electrophoresis and HPLC will be used to determine whether goosefish hemoglobin is a homo or heterotetramer. Amino acid composition of the isolated chains and the sequencing of these unusual hemoglobins (16 SH/tetramer-goosefish and monomer formation of Anadara HBs) are further steps in explaining struc- ture-function-property relationships. In addition to providing an explanation for apparent Hb polymorphism, alterations in the normal quaternary hemoglobin structure by polymerization or dissociation may have serious consequences if cell morphology and/or oxygen affinity are adversely affected.
本研究的目的是调查其机制 血红蛋白结合/解离。 其体内调节和 体外及其对血红蛋白功能的影响。 软体动物, Anadara ovalis 的红细胞含有二聚体 (HbMi) 和 四聚体 (HbMa) 血红蛋白均解离为单体 用 K3Fe(CN)6 氧化后(Borgese 等人,1987)。 相比之下, 海洋硬骨鱼 Lophius amercanus(鲉鱼)具有单一的 四聚体血红蛋白,形成 160.000 范围内的聚集体 类似氧化时大于 900,000 道尔顿(Borgese, 1986)。 虽然许多软骨鱼类物种具有多种 血红蛋白,其中一些通过二硫键形成聚合, 目前还没有关于海洋生物中血红蛋白聚集的报道 硬骨鱼。 我们的具体目标是:1)确定二硫化物的影响 还原剂对 Hb 的抑制和逆转 聚集(鳉鱼、海洋噘嘴)和单体化(Anadara 椭圆形)。 血红蛋白将通过 DE-52 色谱分离并 通过凝胶过滤测定分子量。 2)我们会 确定完整细胞中是否可以发生聚集 将细胞与可渗透的氧化剂(例如 NaNO2)一起孵育,然后 包装细胞的电子显微镜。 3)完整的红细胞 有机磷酸盐谱将由 Ag 1x8 阴离子测定 交换层析;主要有机磷酸盐的影响 使用 Hem-O-Scan 确定血红蛋白功能 氧解离分析仪。 4)我们将确定细胞是否 具有代谢刺激的还原酶活性具有更大的 抑制聚集的能力。 5)我们将确定角色 SH 组对鳅鱼和卵形Anadara 热稳定性的影响 血红蛋白Ma。 6) 尿素凝胶电泳和HPLC将用于 确定鳅鱼血红蛋白是同源四聚体还是异源四聚体。 分离链的氨基酸组成和测序 这些不寻常的血红蛋白(16 SH/四聚体-鹅鱼和单体 Anadara HBs的形成)是解释结构的进一步步骤 真实-功能-属性关系。 除了提供表观 Hb 的解释之外 多态性,正常四级血红蛋白的改变 聚合或解离的结构可能会产生严重的 如果细胞形态和/或氧亲和力是 受到不利影响。

项目成果

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