ULTRA HIGH RESOLUTION STUDIES OF MNP

MNP 的超高分辨率研究

• 批准号: 6119440
• 负责人: MUNIRATHINAM SUNDARAMOORTHY
• 金额: --
• 依托单位: STANFORD UNIVERSITY
• 依托单位国家: 美国
• 财政年份: 1999
• 资助国家: 美国
• 起止时间: 1999-03-01 至 2000-04-14
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://reporter.nih.gov/project-details/6119440
• 关键词: biomaterials; enzymes; proteins

Manganese peroxidase (MnP) from white-rot basidomycete Phanerochaete chrysosporium initiates degradation of lignin in wood, which is the most abundant aromatic polymer on the earth. It catalyzes a peroxide dependent oxidation of Mn(II) to Mn(III), which in turn chelates with organic acids. This complex acts as the redox mediator that oxidizes the lignin, which otherwise is not amenable to enzymatic hydrolysis. We have reported the crystal structure of MnP at 2.0 E. The MnP crystals, when flash-frozen in liquid nitrogen stream, diffract to about 1.0 E resolution in synchrotron X-ray source. The present proposal requests beam-time on SSRL's BL9-1 to collect data for ultra-high resolution structure refinement.

白腐担子菌锰过氧化物酶 黄孢原毛平革菌启动木材中木质素的降解， 它是地球上最丰富的芳香族聚合物。 它 催化Mn（II）向Mn（III）的过氧化物依赖性氧化， 进而与有机酸螯合。 这种复合物起着氧化还原作用 氧化木质素的介体，否则木质素不受影响 酶水解 我们报道了锰磷酸盐的晶体结构 在2.0 E.当在液氮中快速冷冻时， 在同步加速器X射线中，可分辨到约1.0E流 源头 本提案要求SSRL的BL 9 -1上的波束时间， 收集超高分辨率结构细化的数据。