NEW SOFTWARE FOR OPERATION OF PULSE PROGRAMMER TO IMPLEMENT HYSCORE
用于操作 Pulse 编程器以实施 HYSCORE 的新软件
基本信息
- 批准号:6121154
- 负责人:
- 金额:$ 1.17万
- 依托单位:
- 依托单位国家:美国
- 项目类别:
- 财政年份:1998
- 资助国家:美国
- 起止时间:1998-05-05 至 2000-04-30
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
ESEEM studies at 7.8, 9.5, and 10.8 GHz were initiated in order to
investigate the ligand structure and charge symmetry of the high and
low pH forms of the protein. ESEEM spectra suggest that there are two
imidazoles coordinated to copper, with coupling to two nitrogens (a
measure of spin delocalization for the Cu d9 configuration) differing.
The ESEEM spectra of high and low pH forms of the protein are
qualitatively identical. However, the change of width in combination
lines of the spectrum indicate reorganization of relative geometry of
the two imidazoles at elevated pH. There is no indication of a new
ligands at high pH. Furthermore, the quadrupole parameters of the
remote imidazole nitrogen atoms are unchanged. The only apparent
difference between the two proteins is the magnitude of the nuclear
hyperfine coupling, which seems to be less in the high pH form of the
protein. A paper on the Rhus stellacyanin has been accepted for
开始在7.8、9.5和10.8 GHz进行ESEEM研究,以便
研究配体结构和电荷对称性的高,
低pH值的蛋白质。 ESEEM光谱表明,有两个
与铜配位的咪唑,与两个氮偶联(a
Cu d9构型的自旋离域的测量)不同。
蛋白质的高pH和低pH形式的ESEEM光谱是
质量相同。 然而,组合中宽度的变化
谱线表明相对几何结构的重组,
两个咪唑在升高的pH值。没有迹象表明,
配体在高pH值。此外,四极参数的
远程咪唑氮原子不变。 唯一明显的
这两种蛋白质之间的差异是核的大小,
超精细耦合,这似乎是在高pH值形式的
蛋白 一份关于漆树花青苷的论文已经被接受,
项目成果
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专著数量(0)
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- 批准号:
1403697 - 财政年份:2014
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$ 1.17万 - 项目类别:
Standard Grant
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131690 - 财政年份:2014
- 资助金额:
$ 1.17万 - 项目类别:
Feasibility Studies
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- 批准号:
131338 - 财政年份:2013
- 资助金额:
$ 1.17万 - 项目类别:
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- 批准号:
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- 资助金额:
$ 1.17万 - 项目类别:
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