ATOMIC STRUCTURE OF A PRP-FC FUSION PROTEIN

PRP-FC 融合蛋白的原子结构

基本信息

  • 批准号:
    7370682
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 0.02万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    美国
  • 项目类别:
  • 财政年份:
    2006
  • 资助国家:
    美国
  • 起止时间:
    2006-03-01 至 2007-02-28
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

This subproject is one of many research subprojects utilizing the resources provided by a Center grant funded by NIH/NCRR. The subproject and investigator (PI) may have received primary funding from another NIH source, and thus could be represented in other CRISP entries. The institution listed is for the Center, which is not necessarily the institution for the investigator. A modified form of normal prion protein triggers infectious neurodegenerative diseases, such as bovine spongiform encephalopathy (BSE), or Creutzfeldt-Jakob disease (CJD) in humans. Prion proteins are thought to exist in two different conformations: the 'benign' PrPc form, and the infectious 'scrapie form', PrPsc. Knowledge of the three-dimensional structure of PrPc is essential for understanding the transition to PrPsc. Using recombinant prion proteins, the C terminus of PrPc has been solved by NMR and x-ray crystallography, but the N terminus was found to be unstructured. In this proposal, we will employ an eukaryotically expressed fusion protein, PrP-Fc, to solve the complete structure of PrPc through x-ray crystallography.
该子项目是利用NIH/NCRR资助的中心赠款提供的资源的许多研究子项目之一。子项目和研究者(PI)可能从另一个NIH来源获得主要资金,因此可以在其他CRISP条目中表示。所列机构为中心,不一定是研究者所在机构。正常朊病毒蛋白的一种修饰形式引发传染性神经退行性疾病,如牛海绵状脑病(BSE)或人类克雅氏病(CJD)。朊病毒蛋白被认为以两种不同的构象存在:“良性”PrPc形式和传染性“瘙痒症形式”PrPsc。了解PrPc的三维结构对于理解向PrPsc的过渡至关重要。利用重组朊病毒蛋白,PrPc的C末端已被解决的NMR和X-射线晶体学,但N末端被发现是非结构化的。在这个提议中,我们将采用真核表达的融合蛋白,PrP-Fc,通过X射线晶体学来解决PrPc的完整结构。

项目成果

期刊论文数量(0)
专著数量(0)
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