Blood oxygen affinity analyzer

血氧亲和力分析仪

基本信息

  • 批准号:
    374755-2009
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 1.45万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    加拿大
  • 项目类别:
    Research Tools and Instruments - Category 1 (<$150,000)
  • 财政年份:
    2008
  • 资助国家:
    加拿大
  • 起止时间:
    2008-01-01 至 2009-12-31
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

Found within the erythrocytes (red blood cells) of vertebrate blood, the respiratory pigment hemoglobin is a four-unit molecule consisting of two alpha- and two beta-globin polypeptide chains, each of which is bound to an iron-containing heme group (the site for oxygen-binding). Blood directly links external environmental conditions with cellular metabolic processes, hence the physiological properties of this molecule must be exquisitely tailored to balance the uptake of oxygen at the lung and its delivery to the tissues over a wide range of conditions. Because the heme groups of all vertebrate hemoglobins are identical, differences between the binding characteristics of vertebrate hemoglobins are reliant on the amino-acid composition of their globin chains, which can vary substantially between species. Indeed, changes of just a few amino-acid residues, resulting from base substitutions within the DNA of the alpha- and beta-globin genes, can have
在脊椎动物血液的红细胞中发现,呼吸色素血红蛋白是由两条α-和两条β-珠蛋白多肽链组成的四单元分子,每条链都与含铁血红素基团(氧结合位点)结合。血液直接将外部环境条件与细胞代谢过程联系起来,因此这种分子的生理特性必须经过精心设计,以平衡肺部的氧摄取及其在各种条件下向组织的输送。由于所有脊椎动物血红蛋白的血红素基团是相同的,脊椎动物血红蛋白的结合特性之间的差异依赖于其珠蛋白链的氨基酸组成,这在物种之间可以有很大的差异。事实上,由于α-和β-珠蛋白基因DNA内的碱基取代而引起的仅仅几个氨基酸残基的变化,

项目成果

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知道了