用BN PAGE凝胶分离比较了三株福氏志贺氏菌野生株2457T、M90T和301与各自的大质粒缺失株的膜蛋白复合物，在M90T中发现一个野生株特有的复合物条带，分子量约为290KDa，暂命名为T-290。经第二向SDS PAGE分离复合物亚基和MALDI-TOF质谱分析，T-290由一个毒力蛋白apyrase和5个染色体编码的蛋白（ClpB、DnaK、YdgA、EF-Tu、GapA）组成；其中apyrase和分子伴侣DnaK都是已知毒力蛋白IcsA的极性定位和actin聚集所必需。蛋白相互作用分析表明这6个蛋白之间以及与IcsA之间存在广泛的直接相互作用，并根据相互作用关系描绘了复合物结构模型；将这些蛋白表达纯化进行体外复合物重建然后BN PAGE分离分析，能够得到相应的复合物。通过构建这些蛋白的缺失突变体并感染HeLa细胞免疫荧光观察actin的聚集，发现除了已知的apyrase和DnaK之外，YdgA也是actin聚集所必需的；这些结果表明，膜蛋白复合物T-290通过调控IcsA的极性定位，引起actin聚集，促进细菌横向移动进入其它宿主细胞。复合物体外重建实验表明5个染色体编码蛋白预先形成一个亚复合物，然后被apyrase招募形成完整的毒力蛋白复合物。.通过该项目研究，我们发现了一个新的毒力相关膜蛋白复合物，确定了其功能，并发现该复合物由毒力蛋白和染色体编码蛋白共同组成，这对了解毒力大质粒和染色体的相互调控以及致病菌的毒力进化机制有一定的指导意义。综合全部结果准备发表于国际期刊的英文论文正在审稿，尚未见刊；基于阶段性结果发表了5篇中文论文。