叶绿体内的Deg蛋白酶参与了类囊体膜上的光系统的质量控制，包括光损伤时的修复和光系统的组装。拟南芥基因组有16个Deg蛋白酶（Deg1‒Deg16），其中五个定位于叶绿体中，分别是位于类囊体腔内的Deg1、Deg5、Deg8，和位于基质侧的Deg2和Deg7。在本项目执行期的前一年，Deg1的结构和催化模型就已经被报道。项目组于执行期的第一年报道了2.8埃分辨率的Deg2的结构，并鉴定了Deg2的分子伴侣活性。Deg2的六聚体是非活性形态，与Deg1六聚体的活性状态不同。进一步的分析表明，Deg2的第二个PDZ结构域含有一段内源PDZ配体序列，该序列在另外五个Deg蛋白酶（Deg3、Deg9至Deg12）中是保守存在的。项目组随后报道了2.6埃分辨率的Deg5和2.0埃分辨率的Deg8的结构，并发现Deg5结合钙离子，Deg8具有不同于Deg1的激活机制。Deg7是拟南芥16个Deg蛋白酶中最复杂的一个，其重组蛋白处于高聚状态而不能进行结晶。项目组还开展了Deg1的同源蛋白、源自集胞藻的Deg蛋白酶HhoA的研究，获得了2.6埃分辨率的结构。此外，项目组开展了拟南芥中与质量控制相关的VSP1和HXK1的结构生物学研究。