LSECtin-DC-SIGN凝集素家族在天然免疫和继发免疫中发挥重要的作用，对其主要功能部位CRD结构域的研究有着重要的意义。本研究采用位置定向自旋标记-电子顺磁共振（SDSL-EPR）方法研究同属该家族的LSECtin、DC-SIGN、DC-SIGNR以及CD23成员的主要功能结构域- - 糖基识别结构域（Carbohydrate Recognition Domain，CRD）的结构差异、运动性的变化及其与功能的关系。通过定点突变、定向标记技术，在CRD结构域蛋白中掺入氮氧自由基侧链，经EPR检测与解析，探索该家族CRD结构域在生理溶液条件下的结构差异及其运动性特点，通过对比了解我们新克隆、鉴定的LSECtin蛋白的结构特征，以及该家族成员与配体结合前后的构象改变，为揭示该家族蛋白与配体的结合机制提供理论依据，为相关疾病的预防与治疗提供小分子药物设计的靶标。